Identifizierung und Struktur/Funktionsanalyse der Protein-Nitrierung in eosinophilen Granulozyten und in chronisch entzündetem murinem und humanem Lungengewebe durch hochauflösende Proteomanalyse

蛋白质中的氧化硝基酪氨酸是ALS生化标记物的计时器。Nitrotyrosin-Modifizierungen Wurden Bisher vor allem MIT Antikörpern gegen 3-Nitrotyrosin(3-Nitrotyrosin)免疫组织学在Long gengewebe von Patienten MIT哮喘和Mukoviszidose(同义词：cystische firöse，CF)nachgewiesen。3-硝基酪氨酸阳性的蛋白质的特征是：Bisher ebenso Aus Wie eine Mechanical issche Erklärung irer Bildung.Wir konnten vor Kurzem erstmals 3-NT-Motifizierte Proteine in Murinen and Human en Eosinophilen Granululcien Mittels Hochauflösender Massenspecktrometrietren.我是Vorhaben Sollen 3-NT阳性的Proteine Aus Bronchialavagen chronisch enter Patienten Ioliert，Mittels 2D-Elektrophrese aufgetrennt and Mittels Hochauflösender Massentrotrometrischer Proteomanalyze aufgeklärt Werden，um Somit einzelne Spezifische NT-Modifizierungsstellen zu charakterisieren。我们在体内蛋白质酶中观察到了蛋白质的3-NT-修饰物。ALS Schlüsselmetode zur Identifizierung von Modifizierten Proteinen wird die Hochauflösende Fouriertransform-Ionencyclotronresonanz-Massenspektrometrie(FTICR-MS)herangezogen.在此过程中，我们发现了一种新型的氧化蛋白--Modifizierungen soll das Vorhaben einen Wesentlicen Beitrag für die Entwickular Molekuler Diagnostik-Methoden，Verlafskontrolle and Treatment ie Timisch-entzündlicher Erkrankungen liefern。

Oxidativ nitrierte Tyrosinreste in Proteinen werden als biochemische Marker chronischer Lungenentzündungen angesehen. Nitrotyrosin-Modifizierungen wurden bisher vor allem mit Antikörpern gegen 3-Nitrotyrosin (3-Nitrotyrosin) immunhistologisch im Lungengewebe von Patienten mit Asthma bronchiale und Mukoviszidose (synonym: cystische Fibröse, CF) nachgewiesen. Eine Charakterisierung der 3-Nitrotyrosin-positiven Proteine steht bisher ebenso aus wie eine mechanistische Erklärung ihrer Bildung. Wir konnten vor kurzem erstmals 3-NT-modifizierte Proteine in murinen und humanen eosinophilen Granulocyten mittels hochauflösender Massenspektrometrie identifizieren. Im vorliegenden Vorhaben sollen 3-NT-positive Proteine aus Bronchiallavagen chronisch entzündlicher Patienten isoliert, mittels 2D-Elektrophorese aufgetrennt und mittels hochauflösender massenspektrometrischer Proteomanalyse aufgeklärt werden, um somit einzelne spezifische NT-Modifizierungsstellen zu charakterisieren. Ferner soll untersucht werden, ob 3- NT-Modifikationen in Proteinen in vivo enzymatisch oder über die Bildung von Peroxynitrit entstehen. Als Schlüsselmethode zur Identifizierung von modifizierten Proteinen wird die hochauflösende Fouriertransform-Ionencyclotronresonanz-Massenspektrometrie (FTICR-MS) herangezogen. Durch die Identifizierung spezifischer oxidativen Protein-Modifizierungen soll das Vorhaben einen wesentlichen Beitrag für die Entwicklung molekularer Diagnostik-Methoden, Verlaufskontrolle und Therapie chronisch-entzündlicher Erkrankungen liefern.