Infrarot und fluoreszenzspektroskopische Untersuchung molekularer Erkennungsprozesse bei der Rezeptor-G-Protein-Kopplung und beim Stoff- und Ionentransport durch Biomembranen.

傅立叶变换全反射红外光谱法（ATR-FTIR）和傅立叶变换红外光谱法可用于研究膜蛋白质的构象和结合以及膜结合G蛋白的转导韦尔登。通过对G-蛋白信号分子的相互作用，使其具有特异性的Nukleotide-、Membran-和Rezeptorbindung特性。通过对Na+-卡纳尔（ENaC）结合上皮细胞的FTIR-Spektren和离子和Amiloridbindung的分子结构和分子构象的研究，证实了ENaC的存在。FTIR-spektroskopisch不显示鼠伤寒沙门氏菌蔗糖孔N-末端结构，但可显示孔的组合特征，并显示与Zuckerbindung韦尔登结合的分子标记。通过韦尔登变换红外光谱技术和测试方法对GroEL溶液进行了初步的研究，并对红外光谱的检测方法进行了初步的探讨。

Fourier-Transform-Infrarotspektroskopie in der Form abgeschwächter Totalreflexion (ATR-FTIR) und Fluoreszenzspektroskopie sollen zur Untersuchung von Konformationsänderungen und Bindungsvorgängen an Membranproteinen und dem membranassoziierten G-Protein Transduzin eingesetzt werden. Transduzin soll in seinen unterschiedlichen Zuständen hinsichtlich Nukleotid-, Membran- und Rezeptorbindung charakterisiert werden, um die Wirkung von Entkopplern der G-Protein-gekoppelten Signalleitung molekular zu beschreiben.Am rekonstituierten rekombinanten epithelischen Na+-Kanal (ENaC) sollen FTIR-Spektren die Sekundärstrukturmerkmale und mögliche Konformationsänderungen bei Ionen- und Amiloridbindung nachweisen. Die kristallographisch nicht aufgelöste Struktur des N-Terminus des Sucroese Porins von Salmonella typhimurium soll FTIR-spektroskopisch an rekonstituiertem rekombinantem Porin charakterisiert und auf eine mögliche Beteiligung an der Zuckerbindung untersucht werden. Apparative Verbesserung der ATR-FTIR-Technik und Testmessungen an GroEL sollen durchgeführt werden, um die Voraussetzungen für die langfristige beabsichtigte infrarotspektroskopische Untersuchung chaperoninabhängiger Faltungsvorgänge zu schaffen.