Untersuchungen zur Bildung der Dithiolengruppe im Molybdän-Kofaktor: Identifizierung des Schwefeldonors und Analyse des Mechanismus zur Sulfurylierung der MPT-Synthase Sulfurylase

在同一个Komponente All er Mo‘dän-Kofaktoren is das Mo topterin，e in pterin in einzigartigen dithiolengruppe e e inzigartigen dithiolengruppe，a die das Mo Mo dän-Atom gebunden ist.Zum Verständris des Synthwees zur Bildung der Dithiolengruppe，soll derübertragan gsmechismus von SchweFelom en für die Synthes des MoMo dän-Kofaktors in E.Coli and im Menschen untersuht and miteinander verglichen.在生理学的施韦菲尔德氏半胱氨酸的大肠杆菌中，产生了一种MPT-合成酶硫杆菌。在半胱氨酸乙二醇酯-吉本烯-Schwefel-wird vermutlichüber eine硫转移酶移动子中，死于大肠杆菌鉴定和德伦机制的特征。在明尼苏达州的大肠杆菌中合成了这些钼离子。观察人蛋白与人MPT-合成酶硫酰基酶功能的关系，发现人蛋白与人MPT-合成酶硫酰功能不同。SchweFelquelle für die Sulffylierung der Human MPT-Synthase solfiziert.SchweFelquelle für die Sulffylierung der Humanen MPT-Synthase solfiziert soll Genfiziert and derúbertrawargsmechismus des Schwefeels soll MIT DEM Machismus in E.Coliverglichen Werden.这是一种新的代谢性技术，它是一种新型的技术。

Die gemeinsame Komponente aller Molybdän-Kofaktoren ist das Molybdopterin, ein Pterin mit einer einzigartigen Dithiolengruppe, an die das Molybdän-Atom gebunden ist. Zum Verständnis des Syntheseweges zur Bildung der Dithiolengruppe, soll der Übertragungsmechanismus von Schwefelatomen für die Synthese des Molybdän-Kofaktors in E. coli und im Menschen untersucht und miteinander verglichen werden. In E. coli ist der physiologische Schwefeldonator Cystein, welches über einen bisher unbekannten Weg auf die MPT-Synthase Sulfurylans übertragen wird. Der Cystein-gebundene Schwefel wird vermutlich über eine Sulfurtransferase mobilisiert, die in E. coli identifiziert und deren Mechanismus charakterisiert werden soll. Die in E. coli gewonnenen Informationen sollen auf die Synthese des MolybdänKofaktors im Menschen übertragen werden. Obwohl die humanen Proteine der Molybdän-Kofaktor Synthese hohe Homologien zu den entsprechenden E-coli Proteinen aufweisen, konnten in der humanen MPT-Synthase Sulfurylase funktionelle Unterschiede identifiziert werden. Die Schwefelquelle für die Sulfurylierung der humanen MPT-Synthase soll identifiziert werden. Die Schwefelquelle für die Sulfurylierung der humanen MPT-Synthase soll identifiziert werden und der Übertragungsmechanismus des Schwefels soll mit dem Mechanismus in E. coli verglichen werden. Ziel ist es, eine Verbindung der Molybdän-Kofaktor Synthese zum allgemeinen Schwefelmetabolismus der Zelle zu schaffen.