Charakterisierung und Expressionsanalyse einer spezifischen Protease, die für die Prozessierung der B-Untereinheit der V-ATPase von Mesembryanthemum crystallinum L. verantwortlich ist

在C3-光合成这些Zum CAM的基础上，加入了32 kDa多肽(Di)，使V-ATPase-Holome酶活性下降。这是因为它的存在，以及V-ATPase和B-ATPase之间的相互作用。I m Rahman des Projektes sollüberprüft，ob die spaltung der B-Untereinheit dech die die detease在V-ATPase füHRT的体外实验中，从V-ATPase Führt的角度出发，从V-ATPase MIT veränderten V-ATPase MIT veränderten Eigenschaften führt.蛋白水解酶是一种新型的蛋白水解酶，可用于蛋白质的分析。这是唯一的一种蛋白水解酶，它在所有的蛋白质中都有很好的调节作用。在此基础上，加入了晶体蛋白水解酶、VATPase-Untereinheiten Aus-Untereinheiten-Untereinheiten-Underen Organisenges zu Prozessieren，ob Strukturell‘nliche Proteasen，die-spaltung von VAT

Beim Übergang von der C3-Photosynthese zum CAM erscheint im Tonoplasten von Mesembryanthemum crystallinum eine 32 kDa-Polypeptid (Di), welches ein Bestandteil des V-ATPase-Holoenzyms ist. Es ist bereits bekannt, daß Di der C-Terminus der B-Untereinheit der V-ATPase ist, und daß eine Protease an der Prozessierung der B-Untereinheit beteiligt ist. Im Rahmen des Projektes soll überprüft werden, ob die Spaltung der B-Untereinheit durch die Protease in vitro zu einem Aktivitätsverlust der V-ATPase führt, oder ob die Aktivität erhalten bleibt, und die Spaltung zu einer V-ATPase mit veränderten Eigenschaften führt. Die Induzierbarkeit der Protease durch verschiedene Streßbedingungen und im Verlauf der Entwicklung von M. crystallinum soll auf Transkript- und Proteinebene analysiert werden. Es soll untersucht werden, ob die Proteolyse von V-ATPase-Untereinheiten ein allgemeines Prinzip der Regulation der Aktivität der VATPase in Pflanzen darstellt. Dazu soll geprüft werden, ob die aus M. crystallinum gereinigte Protease in der Lage ist, VATPase-Untereinheiten aus anderen Organismen zu prozessieren, oder ob strukturell ähnliche Proteasen, die zur Spaltung von VATPase-UE und zum Auftreten stabiler Zwischenstufen beim Turnover der V-ATPase führen, unter bestimmten Streßbedingungen in anderen Organismen induziert werden.