ClpC aus Bacillus subtilis, ein regulierbares HSP100/Clp Chaperon

应激蛋白ClpC是ATP和伴侣HSP 100/Clp家族的一种常见的应激蛋白，形成六聚体林格环。用寡聚肽酶ClpP和ClpCP蛋白酶复合物合成ClpC，可以抑制蛋白质ATP。ClpC的活性在压力抵抗的发展中也会被蛋白质的一般性蛋白水解所忽略，从而在控制一般性控制中调节蛋白水解。ClpC的调节活性通过与适配体和调节蛋白MecA的相互作用来实现。MecA刺激ClpC的ATP酶活性并结合和抑制，抑制信号肽ComS和ComK的活性。因此，通过ClpCP进行蛋白质水解是非常必要的。Der Mechanismus der Regulation der Aktivität von ClpC durch MecA，der diese neuartige Kontrolle von Entwicklungsprozesssen in Bakterien ermöglicht，steht im Zentrum der Geplanten Untersuchungen.因此，ClpC的生物化学在Zyklus中是存在的，它的分子伴侣和Wechselenkungen与MecA调节蛋白和韦尔登结合。在B.subtilis中，Können Kompetenz und Hitzeschockresistenz als Phänotypen von clpC verfolgt韦尔登。Dies ermöglicht es in einem genetischen Untersuchungsanagulationsbedingte Veränderungen in ClpC in vivo and in vitro zu analysieren and neue Einblicke in die Struktur-Funktionsbeziehung dieses regulierbaren HSP 100/Clp Proteins zu winnen.

Das generelle Stressprotein ClpC ist Mitglied der HSP100/Clp Familie von ATPasen und Chaperonen, die hexamere Ringe formen können. Zusammen mit der ebenfalls ringförmigen oligomeren Peptidase ClpP bildet ClpC den ClpCP Protease Komplex, der Proteine ATP-abhängig abbauen kann. Die Aktivität von ClpC wird sowohl bei genereller Proteolyse missgefalteter Proteine in der Entwicklung von Stressresistenz als auch zur regulierten Proteolyse in der Kontrolle von Kompetenzentwicklung genutzt. Die regulatorische Aktivität von ClpC wird durch Interaktion mit dem Adapter- und Modulatorprotein MecA ermöglicht. MecA stimuliert die ATPase Aktivität von ClpC und bindet und inhibiert, abhängig von dem Signalpeptid ComS, den Kompetenztranskriptionsfaktor ComK. Gleichzeitig wird so ComK der Proteolyse durch ClpCP zugeführt. Der Mechanismus der Regulation der Aktivität von ClpC durch MecA, der diese neuartige Kontrolle von Entwicklungsprozesssen in Bakterien ermöglicht, steht im Zentrum der geplanten Untersuchungen. Dazu soll gereinigtes ClpC biochemisch insbesondere in seinem ATPase Zyklus, seinen Chaperonfähigkeiten und seinen Wechselwirkungen mit dem Modulatorprotein MecA, und Substraten untersucht werden. In B.subtilis können Kompetenz und Hitzeschockresistenz als Phänotypen von clpC verfolgt werden. Dies ermöglicht es in einem genetischen Untersuchungsansatz mutationsbedingte Veränderungen in ClpC in vivo und in vitro zu analysieren und neue Einblicke in die Struktur-Funktionsbeziehung dieses regulierbaren HSP100/Clp Proteins zu gewinnen.