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Entwicklung einer allgemeinen Phasierungsstrategie für Biomakromoleküle unter Ausnutzung der anomalen Streuung von Schwefel und Phosphor

Entwicklung einer allgemeinen Phasierungsstrategie für Biomakromoleküle unter Ausnutzung der anomalen Streuung von Schwefel und Phosphor
利用硫和磷的异常散射开发生物大分子的通用定相策略
批准号:
5400592
负责人:
Dr. Manfred S. Weiss
金额:
$0.0万
依托单位国家:
德国
项目类别:
Research Grants
财政年份:
2003
资助国家:
德国
项目状态:
已结题
起止时间:
2002-12-31 至 2006-12-31

项目摘要

项目成果

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中文摘要
翻译
在拉赫曼博士的指导下,研究了“阶段评估策略”、“Schwefel和Phosphor ausnutzt的异常研究”和“entwickelt werden”。Ein whichtiger Bestandteil soll dabei die Sammlung von diffraction(衍射成像)bei längeren Wellengängen im Bereich 0.15-0.30 nm sein。Die Phasierung kann sowoll直接<s:1>施韦费尔bzw。磷光素,也称为初始<s:1> ber - in氙-序氪衍生物,在darauffolgenden Zuhilfenahme von Schwefel和phospsignalen下。在mäßigem Druck (2-60 bar)下,氙和氪的夜价和蛋白质结合和疾病损伤的scheonend衍生物。Da außerdem fast jedes Protein Schwefel enthält und jede DNA oder RNA Phosphor, wäre eine derartige Strategie allgemein and wendbar und könnte dazu beitragen, das kristallographische Phasenproblem f<e:1> r biomakromolek<e:1> le zu lösen, ohne den Umweg <e:1> bereine chemische Modifizierung durch schweratomverindungen oder <e:1> bereinen molecular biology ischen Ansatz mit Selenomethioninprotein-Präparation nehmen zu m<s:1> ssen。Die Ergebnisse dieser研究könnten fbr Die derzeitetige项目jektierten biokkristallographischen Hochdruckansätze im berich der strukturgenomics von großer Bedeutung sein。
英文摘要
Im Rahmen dieses beantragten Projekts soll eine Strategie zur Phasenbestimmung, die das anomale Streuverhalten von Schwefel und Phosphor ausnutzt, entwickelt werden. Ein wichtiger Bestandteil soll dabei die Sammlung von Diffraktionsraten bei längeren Wellengängen im Bereich 0.15-0.30 nm sein. Die Phasierung kann sowohl direkt über Schwefel bzw. Phosphor erfolgen, als auch initial über ein Xenon- oder Kryptonderivat unter der darauffolgenden Zuhilfenahme von Schwefel und Phosphorsignalen. Dabei wird ausgenutzt, dass die Edelgase Xenon und Krypton unter mäßigem Druck (2-60 bar) nicht-kovalent an Proteine binden und diese damit sehr schonend derivatisieren. Da außerdem fast jedes Protein Schwefel enthält und jede DNA oder RNA Phosphor, wäre eine derartige Strategie allgemein anwendbar und könnte dazu beitragen, das kristallographische Phasenproblem für Biomakromoleküle zu lösen, ohne den Umweg über eine chemische Modifizierung durch Schweratomverbindungen oder über einen molekularbiologischen Ansatz mit Selenomethioninprotein-Präparation nehmen zu müssen. Die Ergebnisse dieser Studie könnten für die derzeitige projektierten biokristallographischen Hochdruckansätze im Bereich der Strukturgenomik von großer Bedeutung sein.
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