Posttranslationale Modifikationen N-gebundener Oligosaccharidseitenketten lysosomaler Arylsulfatasen

对溶酶体蛋白芳基硫脂素A和B的脱菌研究，内质网中突变酶的保留和蛋白酶体降解研究[j]。endscheidend fgr die endoplasmatische Qualitätskontrolle ist die Reglucosylierung von mannosereichen Oligosaccaridseitenketten durch die UPD-Glucose：糖蛋白葡萄糖转移酶。酶真菌蛋白- faltts -传感器和糖基分子-低聚糖- faltter蛋白。另一种是突变型芳基磺胺脂素（Arylsulfatasen），非突变型葡萄糖转移酶（glucsetransferase, missgefaltete protein），非突变型Ganzes，非突变型Oligosaccharidseitenketten，非突变型Oligosaccharidseitenketten，非突变型Oligosaccharidseitenketten，非突变型Oligosaccharidseitenketten，非突变型Oligosaccharidseitenketten，非突变型oligosaccharitenketten，非突变型。研究了二聚体突变体与正常蛋白之间的关系，研究了突变体与正常蛋白之间的蛋白保留、降解和低聚糖修饰。黄芪寡糖促溶酶体酶的功能。研究了高尔基装置磷酸转移酶修饰剂。Dies ist der entscheidende Schritt f<e:1> r die korrekte溶酶体Sortierung der Enzyme。本文首先介绍了磷酸转移酶与溶酶体酶的关系。研究了磷酸转移酶、芳基硫酸酯酶A和B的结晶，并对其进行了分析。

Defizienzen der lysosomalen Arylsulfatasen A und B verursachen Speichererkrankungen, denen oft Missense Mutationen zugrundeliegen, die zu einer Retention des mutanten Enzyms im endoplasmatischen Retikulum und zur proteasomalen Degradation führen. Entscheidend für die endoplasmatische Qualitätskontrolle ist die Reglucosylierung von mannosereichen Oligosaccaridseitenketten durch die UPD-Glucose: Glycoprotein Glucosetransferase. Dieses Enzym fungiert als Protein-Faltungs-Sensor und reglycosyliert nur die Oligosaccharide missgefalteter Proteine. Anhand von mutanten Arylsulfatasen soll untersucht werden, ob die Glucosetransferase missgefaltete Proteine als Ganzes erkenntn und alle Oligosaccharidseitenketten gleichermaßen reglucosyliert oder ob je nach Lage der Mutation unterschiedliche Oligosaccharidseitenketten bevorzugt werden. Es soll ferner geklärt werden, inwieweit Dimerisierung mutanter ASA mit einer normalen ASA Einfluß auf die Retention, Degradation und Oligosaccharidmodifikation der mutanten wie normalen Untereinheit hat. Darüber hinaus haben Oligosaccharidseitenketten lysosomaler Enzyme eine spezielle Funktion. Sie werden im Golgi-Apparat durch eine Phosphotransferase modifiziert. Dies ist der entscheidende Schritt für die korrekte lysosomale Sortierung der Enzyme. Es ist nicht klar wie die Phosphotransferase die Vielzahl strukturell sehr unterschiedlicher lysosomaler Enzyme erkennt. Kokristallisationsversuche einer Untereinheit der Phosphotransferase mit der Arylsulfatase A und B zielen darauf ab, diese Frage zu beantworten.