Protein-spezifische O-Glykosylierung: Stehen periphere LacdiNAc-Modifikationen komplexer O-Glykane unter Kontrolle cis-lokalisierter Peptide?

蛋白质特异性 O-糖基化：复杂 O-聚糖的外周 LacdiNAc 修饰是否受顺式定位肽的控制？

• 批准号: 131850501
• 负责人: Professor Dr. Franz-Georg Hanisch
• 金额: --
• 依托单位: Center for Molecular Medicine in Cologne (CMMC)
• 依托单位国家: 德国
• 项目类别: Research Grants
• 财政年份: 2009
• 资助国家: 德国
• 起止时间: 2008-12-31 至 2012-12-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/131850501?language=en
• 关键词: Protein; spezifische; Glykosylierung; Stehen; periphere

Der Terminus „Protein-spezifische Glykosylierung nimmt Bezug auf strukturelle Elemente, die unabhängig von Konsensus-Sequenzen am Ort der Glykosylierung als cis-lokalisierte Determinanten initiale oder periphere Glykosylierungsereignisse kontrollieren, wie dies kürzlich für die Initiation der O-Mannosylierung und die periphere Modifikation von N-Glykanen mit LacdiNAc (GalNAcBetO1-4GlcNAc) beschrieben wurde. Fälle protein-spezifischer O-Glykosylierung, wie die LacdiNAc-Modifikation der 0-Glykoproteine AMACO, ECM1 oder Zona pellucida-Glykoprotein ZP3, lassen vermuten, dass auch hier cis-lokalisierte Peptide des Substratproteins die Aktivität der beta4-spezifischen GalNAc-Transferasen steuern. Das für die Modifikation von N-Glykanen als notwendig beschriebene 19-mere Peptid wird in keinem der drei LacdiNAc-modifizierten O-Glykoproteine gefunden. Ziel des Projektes ist daher die Identifizierung dieser notwendigen und zugleich hinreichenden Strukturelemente der Targetproteine, die eine LacdiNAc-Modifikation steuern und diese, auf rekombinante Konstrukte transferierbar machen. Protein-spezifische Glykosylierung des ZP3 wird im Kontext der Fertilisation als molekulare Grundlage initialer Spermienbindung diskutiert.

蛋白质的末端糖基化特异性结合结构元素，通过糖基化顺式或外周糖基化的初始确定，确定了对N-糖基化的顺式或外周修饰的一致性测序，如对O-甘露糖基化的起始和对N-糖基化的外周修饰。Fälle protein-specifischer O-Glykosylierung，如0-Glykoproteine AMACO，ECM 1或透明带-Glykoprotein ZP3的LacdiNAc-Modifikation，lassen vermuten，dass auch cis-lokalisierte Peptide des Substrproteins die Aktivität der beta4-specifischen GalNAc-Transferasen steuern。N-Glykanen的修饰不能仅用19肽修饰，而必须用三种LacdiNAC修饰的O-糖蛋白。这些项目是通过对靶蛋白的结构进行鉴定，确定一种LacdiNAc修饰的方法，并将其与结构转移机制相结合。ZP 3的糖基化蛋白特异性可用于受精与精子结合的分子基础研究。