Kdo-Aktivierung und -Transfer in A. aeolicus
Kdo-Aktivierung und -Transfer in A. aeolicus
批准号:
5452642
负责人:
Dr. Uwe Andreas Mamat
金额:
$0.0万
依托单位国家:
德国
项目类别:
Research Grants
财政年份:
2005
资助国家:
德国
项目状态:
已结题
起止时间:
2004-12-31 至 2007-12-31
中文摘要
革兰氏阴性杆菌3-脱氧-D-甘露-OCT-2ulosonsäure(KDO)De Latiid De Lipoid A-Region MIT Des Lipopolychards(脂多糖)。Aufgrund ihrer Nahezu unentbehrlichen Rolle für die Aufrechterhaltung der Strukturellen Integrität and Lebensfähigkeit der bakteriellen Zelle sind die die me der Kdo-BiSynthes,der Kdo-Aktivierung and des Kdo-Transfer Atratatative Angriffsziele für die Entwickump einer neuen Nuen Nuen Von AntiBiotika。在Verbindung MIT Einer Funktionellen Funkindung en Charakterisierung dch den einatz z verschiedenster底物、底物和Produktanaloga Sowie电位器中,DEM beantraten Forschungsvorhaben Sollen die LPS-Spezifische CMP-Kdo-Synthetase für die kdo Kdo-Aktivierung and die Kdo-Transferase des Hyperthermophilen Aquifex aeolicus erstmalig strukturell在Verbindung MIT Einer Funktionellen en Charakterisierung dch den den einatz verschiedenster衬底、衬底和Produktanaloga Sowie电位器中被发现。达鲁伯·希纳斯将为新的工程和技术的发展提供更多的信息和技术支持。
英文摘要
Die innerhalb der Gram-negativen Bakterien hochkonservierte 3-Desoxy-D-manno-oct-2ulosonsäure (Kdo) verbindet die Lipoid A-Region mit der Polysaccharidkette des Lipopolysaccharids (LPS). Aufgrund ihrer nahezu unentbehrlichen Rolle für die Aufrechterhaltung der strukturellen Integrität und Lebensfähigkeit der bakteriellen Zelle sind die Enzyme der Kdo-Biosynthese, der Kdo-Aktivierung und des Kdo-Transfers attraktive Angriffsziele für die Entwicklung einer neuen Generation von Antibiotika. In dem beantragten Forschungsvorhaben sollen die LPS-spezifische CMP-Kdo-Synthetase für die Kdo-Aktivierung und die Kdo-Transferase des hyperthermophilen Aquifex aeolicus erstmalig strukturell in Verbindung mit einer funktionellen Charakterisierung durch den Einsatz verschiedenster Substrate, Substrat- und Produktanaloga sowie potentieller Inhibitoren untersucht werden. Darüber hinaus wird das Projekt neue Erkenntisse über die Evolution beider Enzyme und die molekularen Ursachen der einzigartigen Multifunktionalität der Kdo-Transferasen erbringen.
期刊论文(0)
专著(0)
科研奖励(0)
会议论文
海外基金