课题基金 / 基金详情

THYROXINE PROTEIN INTERACTIONS

THYROXINE PROTEIN INTERACTIONS
甲状腺素蛋白相互作用
批准号：
3876401
负责人：
J ROBBINS
金额：
$0.0万
依托单位：
NATIONAL INSTITUTE OF DIABETES AND DIGESTIVE AND KIDNEY DISEASES
依托单位国家：
美国
项目类别：
财政年份：
--
资助国家：
美国
项目状态：
未结题
起止时间：
至
来源：
https://reporter.nih.gov/project-details/3876401
关键词：
apolipoproteins binding proteins chemical binding conformation fibroblasts high density lipoproteins human tissue low density lipoprotein monoclonal antibody receptor receptor mediated endocytosis thyroid hormone binding protein thyroid hormones thyroxine triiodothyronine

项目摘要

项目成果

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中文摘要
翻译
我们先前证明高密度脂蛋白(高密度脂蛋白)与T4结合。 人血浆通过apoA-I上单一结合部位和最低密度 脂蛋白(LDL)通过apoB-100上的3个结合位点与T4结合。通过 [(125)I]T4的光亲和标记及其单抗的抑制作用 对于载脂蛋白的抗体，我们已经研究了 T4结合位点。在apoA-I中，T4位点位于 分子。在apoB-100中，T-4位点在低密度脂蛋白受体结合之外 结构域并位于标为apoB-26的分子结构域中， 载脂蛋白B-44和载脂蛋白B-30。与脂类相互作用引起的构象变化 似乎会导致单抗抑制模式的改变。
英文摘要
We previously demonstrated that high density lipoproteins (HDL) bind T4 in human plasma through a single binding site on apoA-I and that low density lipoproteins (LDL) bind T4 through 3 binding sites on apoB-100. By photoaffinity labeling with [(125)I]T4 and its inhibition by monoclonal antibodies to the apolipoproteins, we have investigated the location of the T4 binding sites. In apoA-I, the T4 site is in the N-terminal third of the molecule. In apoB-100, the T-4 sites are outside the LDL receptor binding domain and are located in the molecular domains designated as apoB-26, apoB-44 and apoB-30. Conformational changes due to interaction with lipids appear to result in altered patterns of monoclonal antibody inhibition.
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会议论文
SYNTHESIS OF THYROXINE TRANSPORT PROTEINS
THYROXINE PROTEIN INTERACTIONS
THYROID HORMONE INTERACTIONS WITH CELLS AND PROTEINS
SYNTHESIS AND CHARACTERIZATION OF FORSKOLIN DERIVATIVES
  • 批准号：
    3792429
  • 项目类别：
  • 资助金额：
    $0.0万
  • 财政年份：
    --
  • 负责人：
    J ROBBINS
  • 依托单位：
    --
海外基金