Single-molecule protein unfolding in solid state nanopores.
Single-molecule protein unfolding in solid state nanopores.
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DOI：
10.1021/ja901088b
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发表时间：
2009-07-08
影响因子：
15
通讯作者：
Li J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Talaga DS;Li J
我们使用单个氮化硅纳米孔研究折叠，部分折叠和未折叠的单个蛋白质，通过测量它们的排除体积。β-乳球蛋白和含组氨酸的磷酸载体蛋白的DNA校准的易位信号与当易位由于初级电荷序列而停止时通过孔内多肽片段中氨基酸的部分体积的简单总和预测的信号定量地匹配。我们的分析表明，大多数的蛋白质分子是线性或环状的易位过程中，在生理相关的电位下存在的电力可以展开蛋白质。我们的研究结果表明，纳米孔易位信号是足够敏感的，以区分蛋白质的折叠状态，并区分蛋白质之间的基础上排除的体积的多肽链的一个局部的部分，由于电荷的主要序列，在纳米孔中暂时失速。
We use single silicon nitride nanopores to study folded, partially folded and unfolded single proteins by measuring their excluded volumes. The DNA-calibrated translocation signals of β-lactoglobulin and histidine-containing phosphocarrier protein match quantitatively with that predicted by a simple sum of the partial volumes of the amino acids in the polypeptide segment inside the pore when translocation stalls due to the primary charge sequence. Our analysis suggests that the majority of the protein molecules were linear or looped during translocation and that the electrical forces present under physiologically relevant potentials can unfold proteins. Our results show that the nanopore translocation signals are sensitive enough to distinguish the folding state of a protein and distinguish between proteins based on the excluded volume of a local segment of the polypeptide chain that transiently stalls in the nanopore due to the primary sequence of charges.
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