Untersuchungen zum Mechanismus der beta-Hairpin Faltung mittels Kombination von Fluoreszenzspektroskopie und Computersimulation

结合荧光光谱和计算机模拟研究β-发夹折叠机制

基本信息

项目摘要

Der Faltungsmechanismus von ß-Hairpins, Sekundärstrukturelemente in Proteinen, ist ein Thema aktueller Forschung zur Proteinfaltung und wird kontrovers diskutiert. Im vorliegenden Antrag soll der Mechanismus der ß-Hairpin Faltung mittels einer erst kürzlich entwickelten Einzelmolekülfluoreszenz-Technik, in Kombination mit Computersimulation untersucht werden. Die selektive Fluoreszenzlöschung eines organischen Fluoreszenzfarbstoffs durch die Aminosäure Tryptophan in Kombination mit Fluoreszenzkorrelationsspektroskopie (FCS) erlaubt es uns, ultra-schnelle Faltungsdynamiken von farbstoffmarkierten Peptiden mit Nanosekunden Zeitauflösung sichtbar zu machen. Der Übergangszustand des Faltungsprozesses soll mittels ¿-Wert-Analyse homologer ß-Hairpin Sequenzen beleuchtet werden. Nanosekunden-Fluoreszenzrelaxationskinetiken, die mit FCS sichtbar gemacht werden, liefern neue Einblicke in die Konformationsdynamik von Peptiden im denaturierten Zustand - eine Observable die konventionellen ultra-schnellen kinetischen Experimenten verborgen bleibt. Experimentell beobachtete Konformationsdynamiken sollen mittels moleküldynamischer Computersimulation auf atomarer Ebene untersucht werden. Die Ergebnisse der Simulationen sollen das Design des molekularen Reporter-Systems für Faltungsprozesse und die Interpretation experimenteller Ergebnisse unterstützen.
在蛋白质中形成结构的发夹结构的Faltungsmechanismus,是一个研究蛋白质的主题,也是我们讨论的主题。在与计算机模拟韦尔登相结合的过程中,我们首先研究了发夹弯的机理。选择性地将一种有机的色氨酸通过氨基色氨酸与微生物相关光谱(FCS)的组合进行分离,使其成为一种具有纳米结构的多肽标记物的超分子动力学。Faltungsprozesses的所有特征都可以通过Wert-Analyse同源物-Hairpin Sequenzen韦尔登来确定。纳米结构-松弛皮肤,使用FCS sichtbar韦尔登,在变性的肽的构象动力学中有新的一个环节--一个可观察到的常规超schnellen动力学实验。实验表明,采用分子动力学方法可以获得较好的动力学参数,并通过计算机模拟得到了韦尔登的原子能。模拟实验的目的在于设计用于模拟过程的分子报告系统和解释实验者的目的。

项目成果

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Professor Dr. Markus Sauer, since 8/2006其他文献

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