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普遍的リボヌクレアーゼを介した新規バイオフィルム形成制御機構の解明

阐明由通用核糖核酸酶介导的新型生物膜形成控制机制

基本信息

批准号：
20K21266
负责人：
小川哲弘
金额：
$ 4.08万
依托单位：
The University of Tokyo
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Challenging Research (Exploratory)
财政年份：
2020
资助国家：
日本
起止时间：
2020-07-30 至 2024-03-31
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-20K21266/
关键词：
リボソームリボヌクレアーゼバイオフィルム RNase

项目摘要

これまでの成果から、不活性型リボソーム（100Sリボソーム）がRNase Iと直接相互作用し、活性を阻害するという、本研究における仮説の妥当性が示されてきた。そこで、これらをより詳細に解析するために、以下の実験を行った。活性型リボソーム（70Sリボソーム）に対し、休眠因子を作用させることで、試験管内で不活性型リボソームを調製した。そして、調製した不活性型リボソームによるRNase Iの活性阻害の程度を評価した。その結果、活性型リボソームと比較して、不活性型リボソームはRNase Iの活性をより強く阻害することが分かった。また、活性型および不活性型リボソームを試験管内翻訳系に添加し、翻訳反応を開始させた。その後、RNase Iを加えることで、両リボソームとRNase Iとの結合能を比較した。その結果、RNase Iが、翻訳伸長を行っているリボソームに対して結合しづらいことを明らかにした。また、mRNA無添加の試験管内翻訳系、すなわちペプチド伸長が起こらない系に対して活性型リボソーム、およびRNase Iを添加すると、両者は良く結合した。以上のことから、RNase Iは、ペプチド伸長を停止させているリボソームに対して高い結合能を持つことがわかった。現在、この結果を補強するために、一分子イメージングによる解析に取り組んでいる。また、RNase Iがリボソームのいずれの部位と結合するかを明らかにするために、クライオ電子顕微鏡観察により、RNase Iとリボソームとの複合体構造を決定した（大阪大学との共同研究）。その結果、RNase Iは30Sリボソームサブユニットの特異的部位に結合することが示され、また、そのユニークな結合様式を明らかにすることが出来た。

The results of this study, the inactive RNase I direct interaction, the active inhibition, the appropriateness of this study, the direct interaction of the inactive drugs, the direct interaction of the inactive drugs and the appropriateness of this study. Please tell me what to do, and the following is the following. Active drugs (70s), dormancy factors (dormancy factors), inactive drugs (inactive ones), dormancy factors (dormancy factors). The degree of activity inhibition of RNase I was significantly higher than that of the control group. The results showed that the activity of RNase I was stronger than that of the active, and the activity of the inactive was stronger than that of the inactive. In the tube, the system is added, and the reversal is started. After that, the combination of RNase I and RNase I can compare each other. The results of the experiment, RNase I, and the length of the extension line are analyzed in combination with the results of the experiment. Add the tube varus system to the mRNA, increase the temperature to increase the temperature, increase the activity of the device, add the filter to the RNase I, and make sure that the combination is good. The combination of the above temperature, RNase I, and the extension of the operating system can be used to maintain the performance of the system. At present, the results show that there is a significant improvement in the performance of the system. The parts of RNase I and I were used to determine the molecular weight of the complex (jointly studied by Osaka University). The results show that the location of the RNase I

项目成果

期刊论文数量（11）

专著数量（0）

科研奖励数量（0）

会议论文数量（0）

专利数量（0）

定着性向上型大腸菌のマウスへの投与による腸内細菌叢変化の解析

给小鼠施用增强定植的大肠杆菌引起的肠道菌群变化分析

DOI：
发表时间：
2022
期刊：
影响因子：
0
作者：
南篤;中島満幸;浅井健宏;水流功春;葛山智久;角田茂;小川哲弘
通讯作者：
小川哲弘

普遍的リボヌクレアーゼRNase T2の大腸菌における活性制御機構の解析

大肠杆菌通用核糖核酸酶RNase T2活性调控机制分析

DOI：
发表时间：
2020
期刊：
影响因子：
0
作者：
Shinya Oishi;Keitou Shu;Naoya Iwamoto;Takumi Ohara;Jumpei Sasaki;Keisuke Aoki;Yusuke Usui;Shinsuke Inuki;Hiroaki Ohno;南篤，日髙真誠，葛山智久，小川哲弘
通讯作者：
南篤，日髙真誠，葛山智久，小川哲弘

普遍的リボヌクレアーゼRNase T2のリボソームによる活性制御機構の解析

通用核糖核酸酶RNase T2核糖体介导的活性控制机制分析

DOI：
发表时间：
2021
期刊：
影响因子：
0
作者：
W. Sugimoto;N. Kinoshita;M. Nakata;T. Ohyama;H. Tateishi-Karimata;T. Nishikata;N. Sugimoto;D. Miyoshi;and K. Kawauchi;Kandori Hideki;南篤，日髙真誠，葛山智久，小川哲弘
通讯作者：
南篤，日髙真誠，葛山智久，小川哲弘

リボソームの休眠化を介した新規バイオフィルム形成制御機構の解析

核糖体休眠介导的新型生物膜形成控制机制的分析