Design und mechanische Einzelmolekül-Charakterisierung funktionaler supramolekularer Proteinstrukturen

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Mechanische Konformationsänderungen in einzelnen funktionalen Proteinen spielen sich auf der Nanometerskala ab. Im beantragten Projekt werden wir versuchen, diese mechanischen Signale durch eine Serienschaltung vieler Proteindomänen zu verstärken und auf der mikroskopischen Skala detektierbar zu machen. Wir wollen chemische und molekularbiologische Methoden einsetzen, um aus Proteinuntereinheiten supramolekulare Strukturen mit spezifischen Funktionen zu konstruieren. Diese neu aufgebauten supramolekularen Proteinkomplexe werden es uns ermöglichen, die mechanischen Eigenschaften von Proteinen systematisch durch eine Veränderung der Verknüpfungspunkte zu charakterisieren. Wir wollen versuchen, neuartige mechanische Funktionen mit solchen Proteinketten zu realisieren. Beispiele sind mechanooptische Kraftsensoren und lineare Ketten aus Enzymen oder Rezeptorproteinen, die bei Substratbindung ihre Gesamtkonturlänge verändern und somit Biosensorfunktion besitzen können.