权益分类	功能权益	普通用户	{{item.name}}会员
{{category.name}}	{{benefitItem.name}}

メタロキノプロテイン活性部位の精密モデル化

金属醌蛋白活性位点的精确建模

基本信息

批准号：
04225220
负责人：
大城芳樹
金额：
$ 0.9万
依托单位：
Osaka University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
1992
资助国家：
日本
起止时间：
1992 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

キノプロテイン(キノン系補酵素を有する酸化環元酵素)は哺乳動物から植物、微生物に至る広い範囲にその存在が確認されており、生体内において主にアルコール、アミン、アミノ酸、アルデヒド、糖類などの代謝過程に深く関与している。なかでもアルコール脱水素酵素やアミン酸化酵素はその活性中心に金属が含まれており、メタロキノプロテインとして位置づけられているが、それらの機能や役割については不明な点が多く残されている。そこで本研究では、このメタロキノプロテインに着目し、その活性部位の精密モデル化を試みると共に、金属の果たしている役割や金属と補酵素の相互作用および反応機構の解明およびその応用を目的とした。本年度は主に補酵素PQQ(ピロロキノリンキノン)と金属の相互作用について詳細に検討を行った。まずはじめに、補酵素と金属との相互作用を調べるため、金属配位性置換基を有するピロロキノリンキノンの誘導体を設計し、その簡便な合成ルートを開発した。特にPQQのキノン部位やピリジン窒素およびピロール窒素と金属の相互作用を個別に評価するため、PQQの3つのカルボキシル基を位置選択的にエステル基で保護したモデルを幾つか合成し、それらの物性や化学的性質を調べ、PQQの場合と比較検討した。さらに合成したモデル化合物を用い、種々の金属に対する配位挙動について詳細に検討を加えた。特に本年度は、アルコール脱水素酵素の活性部位に含まれているカルシウムを取り上げ、各モデルとの錯体を合成しそれらの構造を決定するとともに、各錯体の物性や酸化機能を解明した。また、アルコール脱水素酵素の活性化剤として知られているアンモニアの役割を解明するため、各カルシウム錯体とアンモニアとの反応および生成物の構造や反応性について検討を加えた。

The presence of acidifying cyclic enzymes in mammals, plants, microorganisms, and even in the middle of the body has been identified as being deeply involved in the metabolic processes of acids, sugars, and carbohydrates in the body. The active center of the enzyme contains metals, and the position of the active center contains metals, and the function of the active center is unknown. In this study, the interaction between metal and complementary enzymes was studied. This year, the main supplement enzyme PQQ(PQQ) and metal interaction are discussed in detail. The interaction between the two enzymes is regulated by the metal coordination group. In particular, the interaction between PQQ and metal is evaluated individually. The interaction between PQQ and metal is evaluated individually. The interaction between PQQ and metal is evaluated in the case of PQQ. In this paper, we discuss the coordination mechanism of metal and metal compounds in detail. In particular, this year, the active site of the enzyme, including the structure of the enzyme, the synthesis of the enzyme, the structure of the enzyme, the physical properties and the acidification function of the enzyme were clarified. The activity of the enzyme is determined by the structure and properties of the product.