RNA結合蛋白質hnRNPDの配列特異的一本鎖核酸認識機構の解明
阐明RNA结合蛋白hnRNPD的序列特异性单链核酸识别机制
基本信息
- 批准号:09249101
- 负责人:
- 金额:$ 1.02万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
- 财政年份:1997
- 资助国家:日本
- 起止时间:1997 至 无数据
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
1.D1Hの溶液構造を高分解能(r.m.s.d=0.41オングストローム)で決定した。その結果、βαββαβフォールディング構造に加えて以下の構造が形成されていることがわかった。1)αヘリックスのN末端の構造を安定化するNキャッピング構造がα1及びα2に形成されている。2)α1にはαヘリックスのC末端側の構造を安定化するCキャッピング構造が形成されている。3)β2にはβバルジ構造が形成されている。4)二次構造を形成していないループ領域のうちloop1とloop5に含まれるアミノ酸の側鎖間に水素結合が見つかった。これらのloop1及びloop5はRNAと相互作用するloop3の真下に位置することから、RNAが結合する際にloop3を下から支えている可能性がある。2.RNAとの複合体に関して三重共鳴NMR測定を行い主鎖の帰属を行なった。その結果RNAとの相互作用部位がより正確になった。また、RNAが結合した状態でもD1Hの二次構造が保持されていることがわかった。3.複合体形成にともなうD1Hの主鎖の運動性をT1,T2及び15N-NOEを用いて調べた。相互作用に関与するloop3は、RNAが結合していないときは運動性が高いが、結合すると運動性が低くなることからinducedfitしている可能性がある。4.一方、D2の構造も二次構造を決定した。現在立体構造を求めるために解析を続けている。
1. The solution structure of D1H is determined by high decomposition energy (r.m.s.d=0.41 ° C). As a result, βαβ αββα α1) The N-terminal structure of α_(1) and α_(2) is stabilized. 2)α1-α 2 - 3 - 4-α 2 - 4 - 5 3)β2-reverse β 1 structure was formed. 4)Secondary structure is formed in loop1 and loop5, which contains water element binding between acid and side lock. Loop1 and Loop5 may interact with each other at the lower position of Loop3. 2. RNA complexes were determined by triple resonance NMR. The results of RNA interaction sites are correct. The secondary structure of D1H remains unchanged. 3. Complex formation is regulated by the motion of D1H and T1,T2 and T15N-NOE. Interaction is related to loop3, RNA binding is high, binding is low, mobility is low, inducedfit is possible. 4. The structure of a square, D2 and secondary structure are determined. Now the three-dimensional structure is seeking to be resolved.
项目成果
期刊论文数量(6)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Ishikawa,F.: "Telomere crisis,the driving force in cancer cell evolution" Biochem.Biophys.Res.Commun.230. 1-6 (1997)
Ishikawa, F.:“端粒危机,癌细胞进化的驱动力”Biochem.Biophys.Res.Commun.230。
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- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
Nakayama,J.et al: "Telomerase activation by the catalytic component gene TRT in human primary fibroblasts and hepatocellular carcinomas" Nature genetics. 18. 65-68 (1998)
Nakayama, J. 等人:“催化成分基因 TRT 在人原代成纤维细胞和肝细胞癌中激活端粒酶”《自然遗传学》。
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
Hatakeyama,S. and Ishikawa,F.: "ICE:a novel and efficient method for isolation of chromosomal ends" Genetic Analysis:Biomolecular Engineering. 14. 45-46 (1997)
畠山,S.
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
Hatakeyama,S.et al: "The jumping translocation at 1q21 involves shortened telomeres" Blood. 9191. 1514-1519 (1998)
Hatakeyama,S.et al:“1q21 处的跳跃易位涉及端粒缩短”血液。
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
Ishikawa,F.: "Regulation mechanisms of mammalian telomerases" Biochemistry (Moscow). 62. 1332-1337 (1998)
Ishikawa,F.:“哺乳动物端粒酶的调节机制”生物化学(莫斯科)。
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
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石川 冬木
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2005 - 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
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Fuyuki Ishikawa
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