シャペロニンの認識する蛋白質折れたたみ過程の共通構造とは何か

在蛋白质折叠过程中伴侣蛋白识别的共同结构是什么?

基本信息

  • 批准号:
    08272206
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 1.34万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
  • 财政年份:
    1996
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    1996 至 无数据
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

シャペロニンは他のタンパク質の折れたたみを,2とおりのやり方で補助できる。1つは弾丸型のシャペロンの基部に,折れたたみ中間体を可逆的に結合解離し,溶液中の折れたたみ中間体の実質濃度を低下させて凝集を防ぐやり方,もう1つは弾丸型シャペロニンの先端の,GroESとGroELで囲まれた空間で,1分子の折れたたみ中間体が周囲から融離され凝集できない環境の中で折れたたむやり方である。この後者のやり方(cis-foldingと呼ぶ)で1つ未解決で重要な問題は,この空間の中で起こる折れたたみは,自由溶液中での折れたたみと同じような順序で起こっているのか,という点である。私たちは今年度,グリーンフルオレセンタンパク質(GFP)を使ってこの問題を検討した。このGFPは折れたたみが完成すると,緑の螢光を発するので,折れたたみのタイムコースを追うのに便利である。結果は,cis-foldingのスピードは自由溶液中の折れたたみのスピードと全く同じであった。このことは,シャペロニンは折れたたみに好適な空間を提供しているだけで,折れたたみに積極的に関与しているわけではないことを示唆している。
The two sides of the road are complementary. 1. In the base of the pellet type, the intermediate is reversibly bound and dissociated, and the concentration of the intermediate in the solution is reduced to prevent aggregation. In the base of the pellet type, the intermediate is reversibly bound and dissociated. In the environment, the intermediate is reversibly bound and dissociated. The latter is the case (cis-folding), the important problem is not solved, the space is the beginning of the break, the free solution is the beginning of the break, the order is the beginning of the break, the middle point is the beginning. This year's issue is discussed in detail in the "Green Paper"(GFP). This GFP is a complete, green fluorescent light, and a convenient way to follow it. As a result, the cis-folding stylus is completely the same as the folded stylus in the free solution. This is the first time I've ever seen a person who's been in a relationship with someone who's been in a relationship with someone else.

项目成果

期刊论文数量(4)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Murai,N.,Makino,Y.,Yoshida,M.: "GroEL locked in a “closed"conformation by an inter-domain cross-link canbind polypeptide,but cannot…" J,Biol.Chem.271. 28229-28234 (1996)
Murai, N.、Makino, Y.、Yoshida, M.:“GroEL 通过域间交联可结合多肽锁定在“闭合”构象,但不能……”J,Biol.Chem.271。 (1996)
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Motohashi,K,.Yohda,M.,Endo,I.,Yoshida,M.: "A Novel factor required for the assembly of the Dnak and DnaJ protein of T.thermophilus" J.Biol.Chem.271. 18128-18133 (1996)
Motohashi,K,.Yohda,M.,Endo,I.,Yoshida,M.:“嗜热嗜热菌 Dnak 和 DnaJ 蛋白组装所需的新因子”J.Biol.Chem.271。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
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    10780369
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    09878146
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    1997
  • 资助金额:
    $ 1.34万
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    Grant-in-Aid for Exploratory Research
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知道了