プロテオーム解析による蛋白質修飾ネットワークの解析

通过蛋白质组分析分析蛋白质修饰网络

• 批准号: 12206009
• 负责人: 谷口 寿章
• 金额: $ 29.44万
• 依托单位: The University of Tokushima (2002)The Institute of Physical and Chemical Research (2000-2001)
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
• 财政年份: 2000
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2000 至 2004
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-12206009/
• 关键词: プロテオーム; リン酸化; 蛋白質間相互作用; 質量分析; プロテオミクス; 蛋白質リン酸化; プロテインキナーゼC; チロシンリン酸化; シグナル伝達; プロテオーム解析; ゲノム解析; 翻訳後修飾

本研究においては、細胞内情報伝達系の中核を担う蛋白質リン酸化酵素によるリン酸化ネットワークを明らかにすることで、情報伝達系の網羅的解析を目指すと共に、機能未知遺伝子の機能を解析することを目的としている。本年度は、質量分析を初めとする様々な装置から得られる大量のデータを収集し、リレーショナル・データベースを構築することで、効率よく情報を抽出するデータ管理システムを構築し、様々な生物種のプロテオーム解析を行うことでこのファシリティの評価を行った。さらに、質量分析で得られた情報をゲノム配列上に直接マップする技術を確立した。様々なタンパク質のリン酸化部位を解析すると同時に、モデルシステムとして、高度好熱菌P.horikoshiiや枯草菌などの微生物のプロテオーム解析を行った。その結果、いくつものモデル生物において1,000種類を越えるタンパク質の発現が確認された。一方質量分析により得られる情報を、ゲノム配列に直接マップすることで、従来遺伝子として認識されていなかった新規遺伝子を多く見出した。これらのほとんどは、非常に短いORFであり、従来の遺伝子予測アルゴリズムでは、予測することが非常に困難なものである。また、ゲノム配列のエラーによるフレームシフトや、開始コドンがATG以外のコドンが使われているケースも数多く見出され、プロテオーム解析のデータを、直接ゲノム配列にマップすることで、ゲノム配列そのものの信頼性、遺伝子予測を含むアノテーションの精度を高めることができることが明らかとなった。

The purpose of this study is to analyze the function of intracellular information transfer system, protein transfer enzyme and protein transfer enzyme. This year, a large number of data collection, data extraction, data management, data analysis, data collection, data collection, The quality analysis is based on the following: Analysis of the Acidification Sites of the Species of P. horikoshii and Bacillus subtilis As a result, the discovery of 1,000 species of organisms was confirmed. A party quality analysis to obtain the information, the allocation of direct information, to understand the new information to see more This is very difficult to predict. In addition, the number of users can be found in the database, the number of users can

项目成果

谷口寿章: "シナプス形成と伝達物質放出におけるプロリン指向性キナーゼの役割"蛋白質核酸酵素増刊「神経回路と機能発達」. 45. 436-441 (2000)

Toshiaki Taniguchi：“脯氨酸定向激酶在突触形成和递质释放中的作用”蛋白质核酸酶特刊“神经回路和功能发育”45。436-441（2000）。

Morimatsu. M. , et al.: "The molecular structure of the fastest myosin from green algae Chara."Biochem Biophys Res Commun. 270. 147-152 (2000)

森松。

Sano, K. I. , et al.: "Amino-acid replacements in an internal region of tropomyosin alter the properties of the entire molecule."Eur. J. Biochem.. 267. 4870-4877 (2000)

Sano, K. I. 等人：“原肌球蛋白内部区域的氨基酸替换改变了整个分子的特性。”Eur.

A.Ohyama: "Regulation of exocytosis through Ca2+/ATP-dependent binding of autophosphorylated Ca2+/Calmodulin-activated protein kinase II to syntaxin 1A"J. Neurosci.. 22. 3342-3351 (2002)

A.Ohyama：“通过 Ca2/ATP 依赖性自磷酸化 Ca2/钙调蛋白激活蛋白激酶 II 与突触融合蛋白 1A 结合来调节胞吐作用”J。

谷口 寿章: "日本生化学会(編)基礎生化学実験法 第3巻タンパク質"東京化学同人. 282 (2001)

谷口俊明：《日本生化会（编）基础生化实验方法第3卷蛋白质》东京化学同人282（2001）。