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分子デザインと人工進化の複合法で得られた新規リボザイムの更なる高機能化

通过分子设计和人工进化相结合的方法获得的新型核酶的功能进一步增强

基本信息

批准号：
17026030
负责人：
井川善也
金额：
$ 3.58万
依托单位：
Kyushu University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
2005
资助国家：
日本
起止时间：
2005 至 2006
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-17026030/
关键词：
RNA リボザイムポリメラーゼアロステリック

项目摘要

分子デザインと人工進化の複合化法で創製された新規なRNA酵素(リボザイム)DSLは従来の同種のリボザイムには見られない優れた特性を示す。本研究では、その特性を更に高機能化することを目的としている。本年度は、DSLの更なる高性能化を目的として下記の研究を行った。1)DSLリボザイムの活性構造を規定するGAAAループと11ntレセプターモチーフのスワッピング実験DSLリボザイムは、分子デザインによって構築されたscaffoldにcatalytic unitをインストールすることにより構築された。このscaoffoldの構造形成にはP1領域のGAAAテトラループとP3領域の11ntレゼプターの特異的相互作用が重要な寄与をしている。今回、GAAAループと11ntレセプターとをスワッピング可能かを変異体を作成して解析した。その結果、P1領域に11ntレセプター、P3領域にGAAAループを持つ変異体は、リボザイムの活性を保持しているが、その性能は元の分子に比べて大きく減少していた。この結果は、DSLのモジュラー構造にもとづく構造改変の許容性と限界を見極める上で重要な知見である。2)11ntレセプター構造を支える塩基対の効果DSLリボザイムのP3領域に存在する11ntレセプターユニットに隣接する塩基対は、配列比較から全てU-Aであることが判明した。この保存されたU-A塩基対の意味を解明するため、塩基対をA-U, G-C, C-G.に置換した変異体を作成し、その活性を検討した。その結果、いずれの置換変異体もU-Aの場合より、活性が低下し、とくにC-G変異体での活性低下が顕著であった。

Molecular evolution and recombination methods to create new RNA enzymes (DSL) from the same species This study aims to improve the functionality of the system. This year's DSL upgrade is aimed at improving performance. 1) The active structure of DSL is regulated by GAAA. The active structure of DSL is regulated by GAAA. The active structure of DSL is regulated by GAAA. The active structure of DSL is regulated by GAAA. The structure formation of this scaoffold is important for the GAAA interaction in the P1 domain and for the 11nt interaction in the P3 domain. Now, GAAA, please. As a result, P1 domain 11nt, P3 domain GAAA domain 11nt, GAAA domain 11nt, GAAA domain 111nt, GAAA domain 1 The result is that the DSL structure is very important for the allowable limit of structural change. 2)11nt base pairs are supported by the structure of the base pairs and the results of DSL separation are identified in the P3 domain. The meaning of the U-A base pair is explained, and the A-U, G-C, C-G base pair is replaced. As a result, the activity is low, and the activity is low.

项目成果

期刊论文数量（9）

专著数量（0）

科研奖励数量（0）

会议论文数量（0）

专利数量（0）

Redesign of an artificial ligase ribozyme based on the analysis of its structural elements.

DOI：
10.4161/rna.2.4.2302
发表时间：
2005-10-01
期刊：
RNA biology
影响因子：
4.1
作者：
Ikawa, Yoshiya;Matsumoto, Junko;Inoue, Tan
通讯作者：
Inoue, Tan

RNA立体構造情報を活用したリボザイムの効率的な創製と改変

利用RNA三维结构信息高效创建和修饰核酶

DOI：
发表时间：
2005
期刊：
FBC Newsletter 17
影响因子：
0
作者：
Sachi Inagaki;Koji Numata;Takefumi Kondo;Masaru Tomita;Kunio Yasuda;Akio Kanai;Yuji Kageyama;影山裕二他19名;Sato et al.;Yamada et al.;Inagaki et al.;Sato et al.;Yamada et al.;Inagaki et al.;Hirota et al.;Okamoto et al.;井川善也;Souta Horie et al.;Yuki Fujita et al.;井川善也
通讯作者：
井川善也

Structural and biochemical characterization of DSL ribzyme

DSL 核酶的结构和生化表征

DOI：
发表时间：
2006
期刊：
Biochem. Biophys. res. Comm 339
影响因子：
0
作者：
Sachi Inagaki;Koji Numata;Takefumi Kondo;Masaru Tomita;Kunio Yasuda;Akio Kanai;Yuji Kageyama;影山裕二他19名;Sato et al.;Yamada et al.;Inagaki et al.;Sato et al.;Yamada et al.;Inagaki et al.;Hirota et al.;Okamoto et al.;井川善也;Souta Horie et al.
通讯作者：
Souta Horie et al.

Protein Switched Ribozyme

蛋白转换核酶

DOI：
发表时间：
2005
期刊：
RNA Switches and Biosensors
影响因子：
0
作者：
Sachi Inagaki;Koji Numata;Takefumi Kondo;Masaru Tomita;Kunio Yasuda;Akio Kanai;Yuji Kageyama;影山裕二他19名;Sato et al.;Yamada et al.;Inagaki et al.;Sato et al.;Yamada et al.;Inagaki et al.;Hirota et al.;Okamoto et al.;井川善也;Souta Horie et al.;Yuki Fujita et al.;井川善也;Yoshiya Ikawa et al.
通讯作者：
Yoshiya Ikawa et al.

Construction of antificial ribozyme which ligase an RNA fragment activated by nicotinamide mononucleotide

连接烟酰胺单核苷酸激活的RNA片段的抗核酶的构建

DOI：
发表时间：
2006
期刊：
Nucleic Acids Symp. Ser. 50
影响因子：
0
作者：
Sachi Inagaki;Koji Numata;Takefumi Kondo;Masaru Tomita;Kunio Yasuda;Akio Kanai;Yuji Kageyama;影山裕二他19名;Sato et al.;Yamada et al.;Inagaki et al.;Sato et al.;Yamada et al.;Inagaki et al.;Hirota et al.;Okamoto et al.;井川善也;Souta Horie et al.;Yuki Fujita et al.
通讯作者：
Yuki Fujita et al.