エンドサイトーシスにおけるF-BARドメインの役割

F-BAR 结构域在内吞作用中的作用

基本信息

项目摘要

1.前年度までに明らかにした、FBP17のF-BARドメイン内における点突然変異L7E、F11EおよびH17Dについて、COS7細胞内への過剰発現実験を行った。野生型のFBP17タンパク質の過剰発現では、細胞の陥入によるチューブ状膜構造の形成が誘起されたのに対し、いずれの変異体もこれらの膜変形活性を失っていた。これは前年度に明らかにしたin vitroでの膜変形アッセイの結果を支持するものであり、FBP17のF-BARドメイン内においてリン脂質結合と膜変形それぞれに関与するアミノ酸の存在を示唆するものである。2.前年度に確立したBARドメインとF-BARドメインの同一膜チューブ上への局在について、さらに多くのタンパク質を用いて検討を加えた。その結果、まずF-BARドメインを持つタンパク質については少なくとも(1)FBP17/CIP4サブファミリー(2)Syndapinサブファミリー、(3)PSTPIPサブファミリーの3つのグループが存在し、これらはCOS7細胞内での共発現によって誘導されるチューブ上において別個の局在を示すことが明らかとなった。さらにBARドメインタンパク質との詳細な局在比較から、意外なことにAmphiphysin (BAR)とPSTPIP(F-BAR)が高度に共局在することが明らかとなった。これらの結果は、同じF-BARドメインファミリー内においても、エンドサイトーシスのそれぞれのステップで異なる細胞膜の曲率を認識する、もしくは作り出すサブグループに分業化されることを示唆している。またF-BARファミリーとBARファミリーの間でも共通の膜曲率を認識するサブグループが在し、これらが特定の膜変形ステップにおいて協調的に作用すると考えられた。
1. In the previous year, there was a sudden change in L7E, F11E and H17D in FBP17 and COS7 cells. The wild type FBP17 protein was found to be involved in the formation of cellular membrane structures, and the membrane activity of the mutant was lost. The results of the previous year's film formation in vitro were supported by the presence of lipid binding in the F-BAR of FBP17. 2. In the previous year, the same film was established and the quality of the film was increased. The results are as follows: (1)FBP17/CIP4,(2)Syndapin,(3) PSTPIP,(3) PSTPIP,(4) PSTPIP,(5) PSTPIP,(6) PSTPIP,(7) PSTPIP,(8) PSTPIP,(9)PSTPIP,(10) PSTPIP,(11) PSTPIP,(12)PSTPIP,(13)PSTPIP,(14) PSTPIP,(15) PSTPIP,(16) PSTPIP,(17),(18) PSTPIP,(19),(19),(19) PSTPIP,(19),(19),(19),(19) In addition, the quality of the BAR and PSTPIP(F-BAR) are compared in detail, and the height of the BAR and PSTPIP are compared in detail. The results show that the curvature of the cell membrane is different from that of the cell membrane, and the separation of the cell membrane is different from that of the cell membrane. The common membrane curvature between the two layers is known as the curvature of the membrane.

项目成果

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专利数量(0)
Casein kinase 2-interacting protein-1, a novel Akt pleckstrin homology domain-interacting protein, down-regulates PI3K/Akt signaling and suppresses tumor growth in vivo
  • DOI:
    10.1158/0008-5472.can-07-1050
  • 发表时间:
    2007-10-15
  • 期刊:
  • 影响因子:
    11.2
  • 作者:
    Tokuda, Emi;Fujita, Naoya;Tsuruo, Takashi
  • 通讯作者:
    Tsuruo, Takashi
Application of phosphoinositide-binding domains for the detection and quantification of specific phosphoinositides
  • DOI:
    10.1016/j.ab.2006.05.014
  • 发表时间:
    2006-08-01
  • 期刊:
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  • 作者:
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  • 通讯作者:
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Membrane targeting and remodeling through phosphoinositide-binding domains
通过磷酸肌醇结合域进行膜靶向和重塑
  • DOI:
  • 发表时间:
    2006
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    Sawa M;Takenawa T.;Suetsugu S;Takenawa T
  • 通讯作者:
    Takenawa T
Ferチロシンキナーゼによるリン脂質結合と生体膜の形状制御
Fer 酪氨酸激酶的磷脂结合和生物膜形状控制
  • DOI:
  • 发表时间:
    2007
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    伊藤俊樹;竹縄忠臣
  • 通讯作者:
    竹縄忠臣
Use of phosphoinositide-binding domains for the quantification and visu alization of D3-phosphoinositides in cancer cells
使用磷酸肌醇结合域定量和可视化癌细胞中的 D3-磷酸肌醇
  • DOI:
  • 发表时间:
    2007
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    伊藤俊樹;及川司;辻田和也;竹縄忠臣
  • 通讯作者:
    竹縄忠臣
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伊藤 俊樹其他文献

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  • DOI:
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  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
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  • 通讯作者:
    杉浦 麗子
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  • DOI:
  • 发表时间:
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  • 期刊:
  • 影响因子:
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    福原 茂朋
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使用脂质结合模块控制生物膜形状
  • DOI:
  • 发表时间:
    2013
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    ◯福西加奈;中村太郎;齋藤成昭;伊藤 俊樹
  • 通讯作者:
    伊藤 俊樹
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  • DOI:
  • 发表时间:
    2013
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    小倉 尚也;李 翠芳;喜多 綾子;橋本 佑香;井原 美沙子;加藤 彩香;奥 公秀;伊藤 俊樹;阪井 康能;杉浦 麗子
  • 通讯作者:
    杉浦 麗子
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  • DOI:
  • 发表时间:
    2020
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    弓削 進弥;西山 功一;有馬 勇一朗;花田 保之;花田 三四郎;石井 智裕;若山 勇紀;辻田 和也;横川 隆二;三浦 岳;伊藤 俊樹;望月 直樹;福原 茂朋
  • 通讯作者:
    福原 茂朋

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通过细胞膜形状控制和张力传感实现破骨细胞融合的分子机制
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探索消费者深层心理并运用于营销的技巧实证研究~以拼贴为中心~
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Osteoclast fusion mechanism based on plasma membrane curvature and tension
基于质膜曲率和张力的破骨细胞融合机制
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F-BARドメインタンパクによる細胞膜の形状制御機構
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  • 批准号:
    18770165
  • 财政年份:
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イノシトールリン脂質を介したエンドサイトーシス制御機構の解明
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