Strukturbestimmung von Proteinkomplexen, insbesondere von Hämocyaninen, mittels Röntgenstrukturanalyse und Röntgenkleinwinkelstreuung

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Die riesigen respiratorischen Atmungsproteine aus Arthropoden, die Hämocyanine, binden Sauerstoff zwischen zwei Kupferatomen mit den höchsten in der Natur beobachteten Hillkoeffizieten mit über 9. Das Ausmaß der Kooperativität steigt in jedem Falle mit zunehmender Aggregationshöhe. In vivo werden Aggregate von kooperativen Hexameren gefunden (1x6, 2x6, 4x6, 6x6 und 8x6). Während der Einfluß der Hierarchie in der Quartärstruktur auf die allosterischen Gleichgewichte durch Analysen der Sauerstoffbindungsverhaltens recht gut geklärt ist, ist die strukturelle Basis nahezu unbekannt. Es sollen Arthropoden-Hämocyanine unterschiedlicher Aggregationshöhe kristallisiert und die Röntgenstruktur aufgeklärt werden. Damit soll auf molekularer Basis geklärt werden, wie die Natur die kooperativen und allosterischen Wechselwirkung zwischen schon kooperativen Proteineinheiten optimiert hat.