Structure and function of ATP synthases from homoacetogenic bacteria and methanogenic archaea

同型产乙酸细菌和产甲烷古菌的 ATP 合酶的结构和功能

基本信息

项目摘要

ATPases are multisubunit, membrane-bound enzymes with two functional domains; they are present in all organisms and have derived from a common ancestor. Our knowledge about the structure and function of the ATPases increased considerably during recent years but it still is restricted to a limited number of catalytic and structural aspects delineated for a few paradigms only. The biochemical and molecular analyses of enzymes from other sources with different properties than the paradigms will contribute significantly to our understanding of structure, reaction mechanism and functional evolution of these enzymes. From the anaerobic bacterium Acetobacterium woodii we have isolated a F-type ATPase with altered ion specificity, i. e. Na+ instead of H+, and a unique subunit composition. In addition, from methanogenic archaea we have characterized ATPases which turned out to be very unique with respect to subunit composition and function. The encoding genes of all these ATPases were cloned and sequenced. Future work is aimed to elucidate the function of the individual subunits in catalysis, the path of ion flow through the membrane, and the coupling of ion flow to ATP hydrolysis/synthesis; main emphasis will be on structure determinations.
ATP 酶是多亚基膜结合酶,具有两个功能域;它们存在于所有生物体中,并且源自共同的祖先。近年来,我们对 ATP 酶的结构和功能的了解大大增加,但仍然仅限于仅针对少数范例描述的有限数量的催化和结构方面。对具有与范式不同性质的其他来源的酶进行生化和分子分析将极大地有助于我们了解这些酶的结构、反应机制和功能进化。我们从厌氧细菌伍氏醋杆菌中分离出一种具有改变离子特异性的 F 型 ATP 酶,即。 e. Na+代替H+,以及独特的亚基组成。此外,我们还从产甲烷古菌中鉴定了 ATP 酶,这些酶在亚基组成和功能方面非常独特。所有这些 ATP 酶的编码基因都被克隆并测序。未来的工作旨在阐明各个亚基在催化中的功能、离子流穿过膜的路径以及离子流与 ATP 水解/合成的耦合;主要重点是结构决定。

项目成果

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