Denaturierungsphasendiagramme von Proteinen: Untersuchung der Transformationsprozesse mit optischer Spektroskopie und Streumethoden

蛋白质变性相图：使用光谱和散射方法研究转化过程

• 批准号: 5197270
• 负责人: Professor Dr. Josef Friedrich
• 金额: --
• 依托单位: Forschungs-Neutronenquelle Heinz Maier-Leibnitz (FRM II)
• 依托单位国家: 德国
• 项目类别: Research Units
• 财政年份: 1999
• 资助国家: 德国
• 起止时间: 1998-12-31 至 2005-12-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/5197270?language=en
• 关键词: Denaturierungsphasendiagramme; von; Proteinen; Untersuchung; der

Im Zentrum dieses Antrags stehen molekulare Mechanismen der druck- und temperaturinduzierten Denaturierungsprozesse von Proteinen. Vorgesehen ist die Untersuchung folgender Fragestellungen: Welche Rolle spielt das Hydratwasser bei Druck-induzierten Strukturänderungen von monomeren Proteinen? Welche molekularen Mechanismen führen zur Denaturierung von Membranproteinen unter Druck- und Temperaturänderungen? Ist der auslösende Schritt ein Aufbrechen der Membranstruktur oder findet der Denaturierungsprozess in einer intakten Membran statt? Welches sind die elementaren Schritte, die zur Kältedenaturierung von Proteinen führen? Sind es Ordnungsstrukturen, die in der Hydrathülle und in angrenzenden Wasserschichten aufgebaut werden? Wie kann man sich die entsprechenden Entropiebilanzen erklären? Weiter ist die Untersuchung der Dissoziationsgleichgewichte von Proteinkomplexen geplant: Speziell soll die Stabilität von Caseinmizellen unter Hochdruck im Zusammenhang mit der Kalziumbindung analysiert werden. Als experimentelle Techniken sollen vor allem dynamische Lichtstreuung und Fluoreszenzspektroskopie mit temperierbaren Hochdruckzellen eingesetzt werden.

In Zentrum dieses Antrags stehen molekulare Mechanismen der druck-and temperaturinduzierten Denaturierungsprozesse von Proteinen. Vorgesehen ist die Untersuchung folgender Fragestellungen：Whelche Rolle spielt das Hydrawasser bei Druck-induzierten Strukturänderungen von monomeren Proteinen？在干燥和温度下膜蛋白变性的分子机制是什么？在一个完整的膜结构中，是否存在一种改进膜结构或发现变性过程的方法？这些是基本的Schritte，它们用于蛋白质的变性？这是一个有序的结构，在Hydrathülle和在愤怒的Wasserschichten aufgebaut韦尔登中死亡？如何才能让企业家们更好地参与进来呢？这是对蛋白质复合物的溶解性的研究：通过韦尔登结合分析，确定了干酪根在体内的稳定性。所有的实验技术都需要有一个韦尔登温度的动态光流和反射光谱。