Wirkungsweise molekularer Chaperone in der Faltung von Proteinen im Cytosol

泽伦在阿森纳和查佩罗宁的关系中扮演了一个非常重要的角色。作为进化论和普遍的Hsp70伴侣是中心的Komponente Dieses FaldongsSystems和Steht im Zentum Dieses Projektes。这是一种更好的HSP70和系统的识别Zellulärer基板。HSP70蛋白是一种新的蛋白质，它是一种新的蛋白质。Zweitens soll der Molekulare Machismus von Hsp70 odch Identifizierung von Bindestellen and m glichen Hsp70-Induzierten Konformationsänderungen in SubstratProteen untersuht den.Schlie？lich soll die StrukTurn-Funktionsbeziehong von Hsp70 and seinen DNAJ-Cochaperonen mittels deurium-Austauschexestenten bstimt.傅里叶变换质谱计的实验方法。

Zellen besitzen ein Arsenal an molekulare Chaperonen, welches Faltungsprozesse im gesamten Lebensweg von Proteinen assistiert. Das evolutionär hochkonservierte und ubiquitäre Hsp70 Chaperon ist eine zentrale Komponente dieses Faltungssystems und steht im Zentrum dieses Projektes. Ein erstes Ziel ist die Bestimmung der Beteiligung von Hsp70 an Faltungsprozessen durch eine systematische Identifizierung zellulärer Substrate. Insbesondere sollen Proteine identifiziert werden, welche für ihre de novo Faltung, ihre Rückfaltung nach thermischer Entfaltung und Aggregation, sowie die Kontrolle ihrer biologischen Aktivität die Chaperonaktivität cytosolischer Hsp70 Proteine benötigen. Zweitens soll der molekulare Mechanismus von Hsp70 durch Identifizierung von Bindestellen und möglichen Hsp70-induzierten Konformationsänderungen in Substratproteinen untersucht werden. Schließlich soll die Struktur-Funktionsbeziehung von Hsp70 und seinen DnaJ-Cochaperonen mittels Deuterium-Austauschexperimenten bestimmt werden. Die methodische Voraussetzung für diese Experimente ist der Einsatz eines Fourier Transform Massenspektrometers.