Translokation von Proteinen mit RR-Signalpeptiden über die bakterielle Plasmamembran

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Der Transport von Kofaktor-haltigen Redoxproteinen mit einem Zwillings-Arginin (RR) Motiv im Signalpeptid über die bakterielle Plasmamembran erfolgt über einen neuen, Sec-unabhängigen Exportweg, der signifikante Ähnlichkeiten zum in Thylakoiden vorkommenden sog. DpH-Weg aufweist. Über den Mechanismus dieses als TAT ("twin-arginine-translocation") bezeichneten Vorgangs ist bislang so gut wie nichts bekannt. Im Rahmen des beantragten Vorhabens sollen am Beispiel des periplasmatischen RR-Enzyms Glukose-Fruktose-Oxidoreduktase (GFOR) aus Zymomonas mobilis Untersuchungen zum RR-abhängigen Proteintransport durchgeführt werden. Die Schwerpunkte der Arbeiten liegen einerseits auf der Identifizierung und molekularen Charakterisierung der am Transport beteiligten zellulären Komponenten des TAT-Apparats und deren Wechselwirkungen mit dem Substratprotein. Darüberhinaus ist geplant, die Eigenschaften (Signale) der Substratproteine zu definieren, die für eine produktive Erkennung der RR-Proteine durch den TAT-Exportapparat sowie für die nachfolgende Membrantranslokation von essentieller Bedeutung sind.