Molekulare Grundlagen der spezifischen homo- und heteromolekularen Proteinassoziation: Die strukturelle Charakterisierung von SAM Domänen

特定同分子和异分子蛋白质关联的分子基础：SAM 结构域的结构特征

• 批准号: 5238524
• 负责人: Dr. Manuela Schärpf
• 金额: --
• 依托单位: Arbeitsgruppe Biochemie IV
• 依托单位国家: 德国
• 项目类别: Research Fellowships
• 财政年份: 2000
• 资助国家: 德国
• 起止时间: 1999-12-31 至 2000-12-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/5238524?language=en
• 关键词: Molekulare; Grundlagen; der; spezifischen; homo

SAM ("Sterile Alpha Motif") Domänen sind Bestandteil vieler Proteine, deren Funktionen von der Signaltransduktion bis zur transkriptionellen Repression reichen. Die 65-70 Aminosäuren umfassenden Domänen sind Proteinmodule, die an der Proteinassoziation beteiligt sind und sowohl Homo- als auch Heteroassoziate ausbilden. Im geplanten Forschungsvorhaben soll die Assoziation der SAM Domänen Scm und ph aus Drosophila, RAE-28 aus Maus und Ste4p und Byr2p aus S. pombe untersucht werden. Zunächst sollen die Faltung, das Oligomerisierungsverhalten, die Affinität und die Spezfität der SAM Domänen mittels chromatographischer und spektroskopischer Methoden charakterisiert werden. Dann sollen - als Hauptziel dieser Arbeit - die strukturellen und dynamischen Eigenschaften von SAM Domänen, die in Lösung als diskrete, gefaltete Monomere oder Dimere vorliegen, mittels multidimensionaler NMR-Spektroskopie und Moleküldynamik-Simulationen bestimmt werden. Die Charakterisierung dieser Protein-Protein-Wechselwirkungen sollte Folgerungen über die Struktur-Funktionsbeziehung der SAM Domänen und die molekularen Grundlagen der homo- und heteromolekularen Proteinassoziation erlauben.

SAM（“无菌α基序”）Domänen sind Bestandteil vieler Proteine，deren Funktionen von der Signaltransduktion bis zur transkriptionellen Reichen。Die 65-70 Aminosäuren umfassenden Domänen sind Proteinmodule，die an der Proteinassociation beteiligt sind and sowohl Homo- als auch Heteroassociate ausbilden.本研究旨在将SAM Domänen Scm和果蝇的ph、Maus和Ste 4p的RAE-28和S. pombe untersucht韦尔登。SAM Domänen mittels chromatographischer and spektroskopischer Methoden charakterisiert韦尔登的亲和力和光谱特性。在Lösung的实验室中，我们发现了SAM的结构和动力学特征，它是一个单一的或二次的、多维的核磁共振波谱和分子动力学模拟韦尔登。Die Charakterisierung dieser Protein-Protein-Wechselenkungen sollte Folgerungen über die Struktur-Funktionsebeziehung der SAM Domänen and die molekularen Grundlagen der homo-and heteromolekularen Proteinassociation erlauben.