組織カリクレイン前駆体の活性化機構とその調節機構に関する研究

组织激肽释放酶前体激活机制及其调控机制研究

• 批准号: 02671021
• 负责人: 森本 史郎
• 金额: $ 1.28万
• 依托单位: Osaka University of Pharmaceutical Sciences
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
• 财政年份: 1990
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 1990 至 无数据
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-02671021/
• 关键词: カリクレイン; カリクレイン前駆体; プロペプチド; 活性化酵素; チオ-ルプロテア-ゼ; アミノ酸配列

1.ラットの腎皮質よりカリクレイン前駆体の活性化に関与する酵素の一種(Activator l)を精製した。本活性化酵素は分子量57,000の糖タンパク性チオ-ルプロテア-ゼであり,本酵素によるカリクレイン前駆体の活性化は,pH4.5で最大反応を示した。また,Activator lに対するウサギ抗血清を作製し,ウェスタンブロッティング法によりその組織分布を調べたところ,本活性化酵素は腎皮質に多く存在するが,顎下腺にもごく微量存在することを認めた。2.ラット尿カリクレイン及びActivator lに対する抗血清を用いて,腎臓における組織カリクレインとActivator lの局在を免疫組織化学的手法により調べた。その結果,Activator lはカリクレインと同様に,遠位尿細管細胞に存在することを認めた。3.ラット尿より腎由来の組織カリクレイン及びその前駆体を精製し,それぞれのN末端側アミノ酸配列を自動エドマン分解法により分析した。その結果,カリクレイン及びカリクレイン前駆体ともにN末端から25残基のアミノ酸が同定され,カリクレイン前駆体の8残基目からの配列はカリクレインのN末端からのアミノ酸配列に一致した。したがって,カリクレイン前駆体は7残基のアミノ酸からなるプロペプチドをカリクレインのN末端に有していることが明らかになった。さらに,カリクレイン前駆体はプロテア-ゼの作用によりプロペプチドを遊離し,カリクレインに転換することが判明した。

1. In this study, we tested the activity of Activator and enzyme l, which is a kind of enzyme. The molecular weight of this activating enzyme is 57000. The molecular weight of this activating enzyme is 57000. The molecular weight of this activating enzyme is 57000. The molecular weight of this activating enzyme is 57000. The molecular weight of this activating enzyme is high. The antiserum was used as antiserum, and the antiserum was used as antiserum. the antiserum was used as antiserum, and the antiserum was used as antiserum. the antiserum was used as antiserum, and the antiserum was used as antiserum. the tissue was distributed in the tissue, the active enzyme was found in the skin, and in the subglands. two。 The antiserum was used in urine, urine, According to the results of the test, the results showed that the Activator was the same as that of the urinary tract, and there was a significant difference in the number of urine tubes. 3. In this paper, the origin of urine samples was analyzed, and the results showed that the N-terminal amino acid was used in the analysis of N-terminal amino acid. The results showed that the N-terminal amino acid sequence was identical, and the N-terminal amino acid sequence was consistent with that of the N-terminal amino acid sequence. In front of the body, there are seven residues in front of the body. There is a chain in the N-terminal. Please tell me that the front body is in front of you, so that you can tell me what you want to know.

项目成果

Yoshifumi Takenobu: "Conversion of rat urinary prokallikrein to its active form" Biochemistry Int.21. 417-423 (1990)

Yoshifumi Takenobu：“将大鼠尿原激肽释放酶转化为其活性形式”Biochemistry Int.21。