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モジュール置換による新規金属蛋白質の分子設計

通过模块替换进行新型金属蛋白的分子设计

基本信息

批准号：
05858089
负责人：
石森浩一郎
金额：
$ 0.51万
依托单位：
Kyoto University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Encouragement of Young Scientists (A)
财政年份：
1993
资助国家：
日本
起止时间：
1993 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

蛋白質の立体構造の詳細な検討から、多くの蛋白質は、モジュールと呼ばれる構造的にほぼ独立した部分の集合体であることが明らかになってきている。しかし、そのモジュール構造と蛋白質全体の構造と機能との相関についての実験的研究はほとんど報告されていない。本研究では金属蛋白質のうち、モジュール構造をとることが知られているミオロビン、ヘモグロビンなどのグロビン蛋白質に注目し、そのモジュール置換により、新規な構造や機能の分子設計、とくに多量形成能と酸素親和性の制御について検討をおこなった。天然のミオロビンやヘモグロビンの単離鎖(alpha,beta)は単独では安定な多量体構造をとれないのに対し、2種のヘモグロビンの単離鎖を混合することによりalpha2beta2型の安定な四量体構造が形成される。立体構造とアミノ酸配列からモジュールF4がサブユニット会合に関与していることが示唆されており、実際、我々の従来の研究から天然のbeta鎖のモジュールF4をalpha鎖のものに置換したChimera-betaalphaグロビンは、天然のbeta鎖と特異的に結合し、Chimera-betaalpha2beta2型四量体が生成することを見いだしてきた。今回、これらモジュール置換蛋白質の機能を詳細に検討することにより、Chimera-betaalpha2beta2型四量体が生成する際には、天然での四量体形成時(alpha2beta2)と同様に、酸素親和性が低下することが確認でき、このことはモジュールF4は単に蛋白質を会合させるだけでなく、会合体の機能をも制御することが明かとなった。さらに、単量体でしか存在しないミオグロビンを多量化するため、ヘモグロビンのモジュールF4を含むモジュール置換ミオグロビン2種(Chimera-Mbalpha,Chimera-Mbbeta)を設計し、単離、生成することに成功した。現在、その会合特性と機能変化を検討している。

Detailed analysis of the three-dimensional structure of proteins, multiple proteins, and the structure of the individual parts of the aggregate. The structure, function and correlation of protein in the whole body are reported in this paper. In this study, we discussed the structure, structure, and regulation of metalloproteins, including protein, protein protein substitution, new structure, functional molecular design, and regulation of multiple energy formation and acid affinity. The alpha,beta of the natural single-crystal structure is independent of the stable multi-crystal structure. The alpha,beta of the natural single-crystal structure is independent of the stable multi-crystal structure. The alpha, beta of the natural single-crystal structure is independent of the stable multi-crystal structure. The structure of the three dimensional structure is different from that of the natural beta lock. The structure of the three dimensional structure is different from that of the natural beta lock. The structure of the three dimensional structure is different from that of the natural beta lock. The structure of the three dimensional structure is different from that of the natural beta lock. In this paper, the function of the replacement protein is discussed in detail. When the Chimera-beta 2 tetramer is produced, the natural tetramer is formed (alpha 2 beta 2), and the acid affinity is low. The function of the replacement protein is confirmed. In this paper, there are two kinds of single volume applications (Chimera-Mbalpha,Chimera-Mbbeta), namely, the design, isolation and generation of single volume applications. Now, the meeting features and functions are discussed.