フェニルホウ酸をペンダントした糖応答性ミオグロビンの設計と応答機構の解明

带有苯硼酸侧链的糖反应性肌红蛋白的设计及反应机制的阐明

• 批准号: 07780496
• 负责人: 浜地 格
• 金额: $ 0.58万
• 依托单位: Kyushu University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Encouragement of Young Scientists (A)
• 财政年份: 1995
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 1995 至 无数据
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-07780496/
• 关键词: ミオグロビン; 糖応答性; フェニルホウ酸; 構造変化; 活性制御

本研究では、ヘム蛋白質の活性中心に糖類結合性のフェニルホウ酸基を導入した半人工ミオグロビンの糖類に対する応答挙動を分子論的に明らかにすることを目的とした。そのために本年度は、いくつかの類縁体の合成を行い、糖類の応答性がフェニルホウ酸のホウ酸基と糖類との錯化(エステル結合)によることを明瞭にした。また常磁性NMRと円二色性スペクトル(CD)から.糖類の結合が、タンパク質の二次構造(特にα-ヘリックス領域)に影響を与え、また特にヘムクレバスの出口近傍のポリペプチド鎖がヘリックスへ巻き戻されることが示された。また同様にして行った変性実験からも糖類の結合がタンパク質全体の安定化に寄与していることが示唆された。これらの結果から、糖類に応答した半人工ミオグロビンの活性上昇は、その二次構造レベルの変化に依存していることが分かり、分子認識部位のタンパク質への導入がタンパク質の人工機能化のための新しい市法論となることの分子レベルでの基礎付けができたと思われる。

The aim of this study is to introduce semi-artificial carbohydrate binding activity into the active center of protein and to clarify the molecular mechanism of carbohydrate binding activity. This year, the synthesis of analogues and the reactivity of carbohydrates were clarified. Dichromatic NMR spectra (CD) spectra. The secondary structure (especially α-domain) of carbohydrate binding is affected by the combination of carbohydrate and protein, and the secondary structure of carbohydrate binding is affected by the combination of carbohydrate and protein. In addition, the stability of the whole quality of the product is also improved. As a result of this, the activity of carbohydrate is increased, the secondary structure is transformed, and the molecular recognition site is introduced into the artificial functionalization of carbohydrate.

项目成果

浜地 格: "Amiline-Hydroxylase Activity of Myoglobin by Coupling with a Membrane-Bound Electron Transport System" Chemistny Letters. 657-658 (1995)

Itaru Hamachi：“与膜结合电子传输系统耦合的肌红蛋白的氨基羟化酶活性”化学快报 657-658 (1995)。

浜地 格: "Peroxidase Activity of Cytocwome C Generated by Phenylboronic Acid Modification" Chemistny Letters. 529-530 (1995)

Itaru Hamachi：“苯硼酸修饰产生的细胞群 C 的过氧化物酶活性”化学快报 529-530 (1995)。