転写不活性因子ークロマチンの相互作用ネットワークの構造基盤

转录失活子-染色质相互作用网络的结构基础

• 批准号: 10179218
• 负责人: 神藤 平三郎
• 金额: $ 1.15万
• 依托单位: Tokyo University of Pharmacy and Life Science
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
• 财政年份: 1998
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 1998 至 无数据
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-10179218/
• 关键词: 転写抑制機構; ヌクレオソーム; Zn-finger; Rme1p; Ume6p

(1) Rme1pとUme6pによる転写抑制機構:RmelpとUme6pは,それぞれ減数分裂を開始するIME1およびIME2のrepressorである.最近,我々は,CYCI-lacZをテストプロモータとして用いてそのactivatorであるHap1/2/3pの結合をin vivo UV footprintingによって検出できることを示し,Rme1pが遠隔的に,おそらくクロマチン構造を介してactivatorの結合を阻害することで,IME1の転写が抑制されるというモデルを提唱した(PNAS,94,790,1997).さらに,Rmelpのゲノム上での2つの認識部位を同定した(NAR,26,2329,1998).同様の方法をUme6p-Sin3p-Rpd3p転写抑制系に応用し,Ume6pによる転写抑制機構を検討した結果,Ume6pによる転写抑制が,Rpd3pによるヒストンH4の脱アセチル化だけからは解釈できないという結論を得た.脱アセチル化によるヌクレオソーム構造の安定化の他に,新たな分子機構の存在が示唆された(第21回日本分子生物学会年会,1998).(2) Bme1pの機能構造解析:Rmelpは,タンデムに並んだ3つのZn-fingerモチーフをもつDNA結合蛋白質であるが,このユニークな点は,DNAとの結合にZn-fingerに隣接するC末端領域(CRT)が必須である.このCRT領域に関する点変異の実験を行い,2つの塩基性残基R287,K290と4つの疎水性残基F288/L292,I295/L296がDNAとの結合には必須であることを示した(第21回日本分子生物学会年会,1998).

(1)Rme1p and Ume 6p are repressor mechanisms. Recently, I have shown that CYCI-lacZ has a long history of binding to activator, and that Rme1p has a long history of binding to activator (PNAS,94,790,1997). In addition,Rmelp must be identified on the basis of the identification of 2 sites (NAR,26,2329,1998). In the same way, the Ume 6p-Sin 3p-Rpd 3p write suppression system is applied, the Ume6p write suppression mechanism is investigated, the Ume 6p write suppression mechanism is investigated, the Rpd 3p write suppression mechanism is investigated, and the H4 write suppression mechanism is analyzed. The existence of new molecular mechanisms has been demonstrated in the context of the stabilization of molecular structures in the field of molecular biology (21st Annual Meeting of the Japanese Society of Molecular Biology, 1998). (2)Functional structure analysis of Bme1p:Rmelp, zn, zn, In the CRT domain, there are two basic residues R287,K290 and four water residues F288/L292,I295/L296, which are necessary for DNA binding (21st Annual Meeting of the Japanese Society of Molecular Biology, 1998).