ヘムオキシゲナーゼの構造と機能との関連(特に酸素活性化について)

血红素加氧酶的结构和功能之间的关系（特别是关于氧活化）

• 批准号: 11116202
• 负责人: 吉田 匡
• 金额: $ 0.96万
• 依托单位: Yamagata University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
• 财政年份: 1999
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 1999 至 无数据
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-11116202/
• 关键词: ヘムオキシゲナーゼ; オキシゲナーゼ; 酸素活性化機構; ヘム; ヘムの分解; CO; ビリベルジン; ビリルビン

ヘムオキシゲナーゼ(HO)によるヘム分解反応では三つのモノオキシゲナーゼ反応が連続して起こりプロトヘムをαヒドロキシヘミン,ベルドヘム,ビリベルジン・鉄錯塩を経てビリベルジン,一酸化炭素,鉄イオンとに分解する。私共はこの三段階での酸素活性化機構に興味を持ち研究を行ってきたが,今年度は特に次ぎのような興味ある結果を得た.第一の段階,即ちヘミンからαヒドロキシヘムヘの反応では酸素はヘム鉄に結合して活性化され,活性化された酸素の分子種はFe-OOHと推測されてきた.そこで私共はそれを証明するためにヘム鉄に酸素が結合した酸素化型HO複合体を作り、それに低温(77K)でγ線を照射して還元したところ、Fe-OOHのシグナルが現れた.更にその試料の温度を上げる(238K)ことによりそれはαヒドロキシヘムに転換した.これはFe-OOHが活性化酸素の実体である決定的な証拠である.第二の段階の進行には一分子の酸素の他に一還元当量が必要であるが反応機構については異論があった.即ち,酸素だけでαヒドロキシヘムはベルドヘミン(酸化型)になりその還元に電子が使われるという説である.然し,私共は酸素と一電子の同時存在ではαヒドロキシヘムはベルドヘム(還元型)に転換するが,酸素分子だけではπカチオンラジカルに変化するだけであり,ベルドヘム生成は起らないことを詳細な実験から確認した.この第二段階の反応では酸素はヘム鉄ではなく,ポルフィリン還と直接反応して活性化されると思われる.第三の段階,即ちベルドヘムからビリベルジン・鉄錯塩への反応では酸素分子と電子の共存が必要である事が知られた.また,酸素分子はベルドヘム鉄に結合して活性化されると考えられる結果を得た.最後にビリベルジン・鉄錯塩の鉄が還元されるとHOから鉄とビリベルジンが離れヘム分解反応が完了する.

In the case of carbon decomposition, carbon decomposition and acidification, carbon decomposition and oxidation can be achieved. The results of this study are as follows: The first stage, namely, the first stage, is the first stage, i.e., the first stage, the second stage, the third stage, the fourth stage, the fourth stage, the fourth It is proved that the iron oxide is bound to the acid type HO complex, and the gamma ray is irradiated at low temperature (77K). In addition, the temperature of the sample is higher than (238K). Fe-OOH is the key factor in determining the activity of acid. In the second stage, the reaction mechanism is necessary to carry out the reaction between one molecule and another molecule. That is, the acid element is divided into alpha and beta groups. However, the co-existence of one electron and one electron in the molecule of the acid molecule has been confirmed in detail. In the second stage of the reaction, the acid element is converted into iron, and the direct reaction is activated. The third stage, namely, the first stage, the second stage, the third stage, the third stage, the fourth stage, the fourth stage, the third stage, the fourth stage, the third stage, the fourth stage, the fourth stage, the third stage, the fourth stage, the fourth stage, the third stage, the fourth stage, the fourth stage, In addition, acid molecules are bound to and activated by iron and the results are obtained. Finally, the final report was submitted to the General Assembly for consideration.

项目成果

Dauydof RM et al.: "Hydroperoxy-heme oxygenase generated by cryoreduction catalyzed the formation of α-meso-hydroxyheme as detedted by EPR and ENDOR"J.Am.Chem.Soc.. 121・45. 10656-10657 (1999)

Dauydof RM 等：“根据 EPR 和 ENDOR 检测，冷冻还原产生的氢过氧血红素加氧酶催化 α-内消旋羟基血红素的形成”J.Am.Chem.Soc. 121・45 (1999)。

Chu GC et al.: "Crystalization and preliminary X-ray diffraction analysis of a recombinant bacterial heme oxygenase(Hmu O)from Corynebacterium diphtheriae"J.Struct.Biol.. 126. 171-174 (1999)

Chu GC 等人：“来自白喉棒杆菌的重组细菌血红素加氧酶 (Hmu O) 的结晶和初步 X 射线衍射分析”J.Struct.Biol.. 126. 171-174 (1999)

Chu GC et.al.: "The heme complex of Hmu O, a bacterial heme degradation enzyme, from Corynebacterium diphtheriae"J. Biol. Chem.. 274・35. 24490-24496 (1999)

Chu GC 等：“来自白喉杆菌的细菌血红素降解酶 Hmu O 的血红素复合物”J. Biol. 274·35 (1999)。

Migita CT et al.: "Molecular oxygen oxidizes the porphyrin ring of the ferric α-hydroxyheme in heme oxyganase in the absence of reducing equivalent"Biochem.Biophys Acta. 1432. 203-213 (1999)

Migita CT 等人：“在没有还原当量的情况下，分子氧氧化血红素加氧酶中铁 α-羟基血红素的卟啉环”Biochem.Biophys Acta. 1432. 203-213 (1999)

Chu GC et.al.: "Heme degradation as catalyzed by a recombinant bacterial heme oxygenase (Hmu O) from Corynebacterium diphtheriae"J. Biol. Chem.. 274・30. 21319-21325 (1999)

Chu GC 等：“来自白喉杆菌的重组细菌血红素加氧酶 (Hmu O) 催化的血红素降解”J. Biol. 274・30 (1999)。