Struktur/Funktionsbeziehungen nicht-mitochondrialer Nukleotidtransporter

非线粒体核苷酸转运蛋白的结构/功能关系

• 批准号: 5304972
• 负责人: Professor Dr. Ekkehard Neuhaus
• 金额: --
• 依托单位: Fachgebiet Pflanzenphysiologie
• 依托单位国家: 德国
• 项目类别: Research Grants
• 财政年份: 2000
• 资助国家: 德国
• 起止时间: 1999-12-31 至 2002-12-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/5304972?language=en
• 关键词: Struktur; Funktionsbeziehungen; nicht; mitochondrialer; Nukleotidtransporter

Plastiden und einige zelluläre Bakterien besitzen Nukleotidtransporter, die kaum strukturelle Ähnlichkeit zum mitochondrialen ADP/ATP-Carrier aufweisen. Die funktionelle Bedeutung konservierter Aminosäurereste des plasitidären ATP/ADP-Transporters aus Arabidopsis thaliana (AATP1, At) soll überprüft werden. Zur Ermittlung wichtiger biochemischer Kenngrößen, wie etwa der Effekt von pH- oder Ladungsgradienten auf den Transportvorgang, werden die nicht mitochondrialen Nukleotidtransporter heterolog exprimiert, anschließend angereichert und in Proteoliposome rekonstruiert. Das Bakterium Chlamydia trachomatis besitzt zwei mit dem plastidären ATP/ADP-Transporter eng verwandte Nukleotidtransporter (NPT1 und NPT2). NPT1 arbeitet als ATP/ADP-Antiporter, NPT2 kataylsiert einen netto Nukleotidimport. Das Nukleotidbindungszentrum von NPT1(Ct) soll mittels kovalenter Kopplung von 32P-8-Azido-ATP identifiziert werden. Wir werden chimäre Konstrukte von NPT1 und NPT2 herstellen, um zu ermitteln, welche Domänen in den beiden Proteinen für die unterschiedlichen Transporteigenschaften verantwortlich sind.

塑料和一个小的Bakterien被认为是核酸转运蛋白，它是ADP/ATP载体的结构。拟南芥ATP/ADP转运蛋白（AATP 1，At）的氨基酸依赖性功能可由韦尔登提供。在生物化学反应中，pH或梯度对转运蛋白的影响，韦尔登不会使核酸转运蛋白异源表达，并使蛋白质脂质体表达增加。沙眼衣原体细菌携带两种质体ATP/ADP转运蛋白和核蛋白转运蛋白（NPT 1和NPT 2）。NPT 1是ATP/ADP-反向转运蛋白，NPT 2是一个网状核转运蛋白。NPT 1（Ct）的核结合中心可通过32 P-8-Azido-ATP鉴定韦尔登来确定。我们将韦尔登从NPT 1和NPT 2上构造一个结构体，然后将该结构体放入用于非常规运输的蛋白质中。