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新規の生合成経路を有する内皮由来血管弛緩物質の同定および情報伝達機構の解明

具有新型生物合成途径的内皮源性血管舒张剂的鉴定及信号转导机制的阐明

基本信息

批准号：
12877111
负责人：
最上紀美子
金额：
$ 1.28万
依托单位：
Yamaguchi University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Exploratory Research
财政年份：
2000
资助国家：
日本
起止时间：
2000 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

我々は内皮細胞の生理機能に対するスフィンゴ脂質の作用について検討してきた。その結果、ウシ大動脈弁in situ内皮細胞において、sphingosylphosphorylcholineおよびsphingosine-1-phosphateは細胞質Ca^<2+>濃度([Ca^<2+>]i)の増加を引き起こし、NO産生を増加させること、sphingomyelinaseは[Ca^<2+>]iの増加は引き起こさずに、NO産生を増加させること、sphingosineは[Ca^<2+>]iの増加もNO産生の増加も引き起こさないことが明らかになった。予めU-46619で異常収縮させた内皮付のウシ冠動脈標本にsphingomyelinaseを作用させると、持続的な著しい弛緩がみられるが、この弛緩作用はceramidase阻害剤であるN-oleoylethanolamineにより増強された。また、膜透過型のC8 ceramideはin situ内皮細胞において[Ca^<2+>]iの増加は引き起こさないが、冠動脈標本において有意な内皮依存性血管弛緩反応を引き起こした。このことから内皮細胞においてカルシウム非依存性にNO産生を引き起こすsphingomyelinase代謝産物はceramideであると考えられる。また、リコンビナントeNOSの酵素活性に対するスフィンゴ脂質の作用を調べたが、コントロールに比べ有意な差はみられなかった。このことからスフィンゴ脂質はeNOSの酵素活性に直接には影響を与えないと考えられる。

We can use the physiological mechanism of endothelial cells to regulate lipid metabolism and lipid metabolism. The results of the experiment, the results of the in situ Endothelial Cell cycle, the sphingosylphosphorylcholine Endothelial Cell cycle Ca ^ & lt;2+> Index ([Ca ^ & lt;2+>] I), the NO Health Program, the NO Endothelial Cell cycle, the sphingomyelinase Endothelial Cell cycle, the NO Endothelial Cell cycle, the NO Endothelial Cell cycle, and the sphingosine engine. ] I would like to add NO to your health. I would like to know if you have any information about it. For example, Umur46619, Umur46619, ceramidase, N-oleoylethanolamine, ceramidase, N-oleoylethanolamine, etc., the title of the title, the title, the label, the label, the label [CA ^ & lt;2+>] I, membrane-permeable C8 ceramide in situ endothelial cell marker, which is intended to induce endothelial dependent vasodilation reverse reaction. The endothelial cells are not dependent on NO. The sphingomyelinase substitutes are ceramide cells that are not dependent. The enzyme activity of eNOS was significantly higher than that of the control group (P < 0.05). The enzyme activity of eNOS is different from that of the others.