HMG-Iが誘導するDNA構造変形の異方的スピン相互作用による精密解析
利用各向异性自旋相互作用精确分析 HMG-I 引起的 DNA 结构变形
基本信息
- 批准号:13014208
- 负责人:
- 金额:$ 1.28万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
- 财政年份:2001
- 资助国家:日本
- 起止时间:2001 至 无数据
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
本年度は、HMG-1により誘導されるDNA構造変形を定量的に決定するための前提となる化学シフト異方性テンソル由来の分子配向依存的な化学シフト変化の観測技術の確立と、蛋白質の^<15>N核が持つ異方性テンソル値を確定する技術の確立に焦点を絞り、以下のような研究成果を得た。1)異方的スピン相互作用を利用した^<15>N化学シフト異方性テンソル値の定量的決定昨年度まで開発してきた、bicelleが共存した蛋白質溶液に対してマジック角試料回転を適用することで異方的スピン相互作用を制御する技術を利用して、本年度は分子配向依存的な^<15>N化学シフト変化の定量的な観測を実現した。また、その値に基づいて溶液中蛋白質から^<15>N化学シフト異方性テンソル値を決定した。その値は、Δσ=-158.6ppm,η=0.14,β=18.8となった。この値は、固体NMRで決定されている値と近いが、溶液中蛋白質のスピン緩和解析から得られた値Δσ=-170ppmとは異なる値である。この違いは緩和解析法では正しい値の評価ができないことを意味する。2)TROSYシグナルの分子配向依存的シフト変化のみから分子配向軸の決定1の研究成果を受けて、分子配向依存的な等方的化学シフト変化は、分子構造が既知の場合には、NH結合軸と共にペプチド面に固定されたCSAテンソル軸の変化から十分な精度予測することができることが確認できた。このことを利用して、TROSYシグナルの変化だけから残余双極子効果を測定する方法を開発した。実際にTROSYシグナルの分子配向変化により誘導され^<15>N化学シフト変化から、分子配向軸を決定し、従来法により決定された値と比較したところ、最大3度のEuler角の違いで両者の結果は一致し、この残余双極子観測法が十分実用的であることを示した。この方法の実現により、従来のIPAPスペクトルに基づく残余双極子観測法では解析できない100kDaを超える蛋白質であっても、残余双極子観測が可能にできる。これにより、巨大蛋白質中での、基質結合によるドメイン間の配向変化などのアロステリック構造変化をNMRにより定量的に追跡することが原理的には可能である。
This year, HMG-1 is used to induce DNA structure changes and is quantitatively determined. The premise is the premise of the chemical structure and the origin of the anisotropy and molecular orientation. The detection technology of シフト剉化のquantification has been established and the protein の^<15>N core has anisotropy and the anisotropy has been established. The following research results have been obtained. 1) The use of heterotropic interactions した^<15>N chemical シフトisotropic properties Determination of quantity The sample return of the ジック绢をapplies the することでdifferent スピンinteraction control technology and utilizationして, this year's molecular orientation-dependent な^<15>N chemical シフト剉剉のquantitative な観measurementを実出した.また, そのつにbase づいてProtein から^<15>N chemical シフトisotropy テンソルつをdetermination した.その値は, Δσ=-158.6ppm, η=0.14, β=18.8となった. The determination of solid NMRピンeasing analysisから得られた夤Δσ=-170ppmとはdifferentなる値である.このviolationいはeasing analysis methodでは正しい値の Comment価ができないことをmeaningする. 2) TROSY is used to determine the molecular orientation axis and determine the direction of the molecular alignment axis. The substructure is a known occasion, the NH joint axis is a common surface, and the surface is fixed, and the CSA is The adjustment of the テンソル axis is made with tenth accuracy prediction and confirmation.このことをUse the して, TROSY シグナルの変化だけから residual dipole effect をmeasurement するmethodを开発した.実记にTROSYシグナルのMolecular alignment changing によりinducedされ^<15>N chemical シフト変化から, molecular alignment axis をdeterminationし, 従来法によりdeterminationされComparison of たたところ, maximum Euler angle of 3 degrees, violation of the いで両 results are consistent, and このresidual dipole measurement method is very useful.このmethodの実成により、従来のIPAPスペクトルにbaseづくResidual dipole measurement methodでは solution It is possible to analyze the 100kDa super protein and residual dipole detection.これにより, giant protein medium での, matrix-bound によるドメインのalignment change などのアロIt is possible to use Structural Modification NMR to quantitatively trace the principles of NMR.
项目成果
期刊论文数量(1)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Yoshida, T., Uchiyarna, H.Shimahara, H., Kobayashi, Y.: "Solution Structure of the Ribosome Recycling Factor fom Aquifex aeolicus"Biochemistry. 40. 2387-2396 (2001)
Yoshida,T.,Uchiyarna,H.Shimahara,H.,Kobayashi,Y.:“Aquifex aeolicus 核糖体回收因子的溶液结构”生物化学。
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
{{
item.title }}
{{ item.translation_title }}
- DOI:
{{ item.doi }} - 发表时间:
{{ item.publish_year }} - 期刊:
- 影响因子:{{ item.factor }}
- 作者:
{{ item.authors }} - 通讯作者:
{{ item.author }}
数据更新时间:{{ journalArticles.updateTime }}
{{ item.title }}
- 作者:
{{ item.author }}
数据更新时间:{{ monograph.updateTime }}
{{ item.title }}
- 作者:
{{ item.author }}
数据更新时间:{{ sciAawards.updateTime }}
{{ item.title }}
- 作者:
{{ item.author }}
数据更新时间:{{ conferencePapers.updateTime }}
{{ item.title }}
- 作者:
{{ item.author }}
数据更新时间:{{ patent.updateTime }}
楯 真一其他文献
HeLa細胞へのGFPおよびGFP付加ヌクレオソームシャペロンのフェムトインジェクションと細胞内動態
HeLa 细胞中 GFP 和添加 GFP 的核小体伴侣的 Femto 注射和细胞内动力学
- DOI:
- 发表时间:
2014 - 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
高見知秀;上脇隼一;落合 博;小山真人;小川佳英;斉藤美佳子;松岡英明;楯 真一 - 通讯作者:
楯 真一
白血病細胞に特異的な非アポトーシス性細胞死の性状解析
白血病细胞特有的非凋亡细胞死亡的表征
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
Anraku;M.;et al;Tate,S.;國安 明彦;Shin-ichi Tate;村木 一徳;楯 真一;國安 明彦;楯 真一;國安明彦;楯 真一;國安 明彦;Tate,S;村木 一徳;國安 明彦 - 通讯作者:
國安 明彦
NMRを用いた新しいタンパク質構造研究のアプローチ
使用 NMR 研究蛋白质结构的新方法
- DOI:
- 发表时间:
2012 - 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
Anraku;M.;et al;Tate,S.;國安 明彦;Shin-ichi Tate;村木 一徳;楯 真一;國安 明彦;楯 真一;國安明彦;楯 真一;國安 明彦;Tate,S;村木 一徳;國安 明彦;楯 真一;中村 優希;楯 真一;楯 真一;楯 真一;竹内 彩;宮下由里奈;楯 真一;橋本愛美;Tate,S.;玉利 裕;橋本愛美;野坂佳加;楯 真一;楯 真一 - 通讯作者:
楯 真一
Ninf-1/Ninf-Gを用いたNMR蛋白質立体構造決定のための遺伝アルゴリズムのグリッド化 先進的計算基盤システムシンポジウム
使用 Ninf-1/Ninf-G 进行 NMR 蛋白质 3D 结构测定的遗传算法的网格生成高级计算基础设施系统研讨会
- DOI:
- 发表时间:
2005 - 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
小野 功;水口 尚亮;中島 直敏;小野 典彦;中田 秀基;松岡 聡;関口 智嗣;楯 真一 - 通讯作者:
楯 真一
クロマチン動態プローブ開発
染色质动力学探针开发
- DOI:
- 发表时间:
2017 - 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
栃尾 尚哉;川嵜 亮祐;青木 大将;梅原 康平;吉村 優一;上脇 隼一;Holger Flechsig;冨樫 祐一;楯 真一 - 通讯作者:
楯 真一
楯 真一的其他文献
{{
item.title }}
{{ item.translation_title }}
- DOI:
{{ item.doi }} - 发表时间:
{{ item.publish_year }} - 期刊:
- 影响因子:{{ item.factor }}
- 作者:
{{ item.authors }} - 通讯作者:
{{ item.author }}
{{ truncateString('楯 真一', 18)}}的其他基金
核内タンパク質の液液相分離によるB型肝炎ウイルス複製制御機構の解明
通过核蛋白液-液相分离阐明乙型肝炎病毒复制控制机制
- 批准号:
23K27118 - 财政年份:2024
- 资助金额:
$ 1.28万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
Exploring the role of LLPS of nuclear proteins in the replication of Hepatitis B viru
探索核蛋白 LLPS 在乙型肝炎病毒复制中的作用
- 批准号:
23H02425 - 财政年份:2023
- 资助金额:
$ 1.28万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
Prediction of homologous recombination deficiency by urinary microRNAs in ovarian cancer
通过尿液 microRNA 预测卵巢癌中的同源重组缺陷
- 批准号:
22K09613 - 财政年份:2022
- 资助金额:
$ 1.28万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
3D analysis of chromatin structure in cell nucleus with electron microscopy and mathematical modeling
利用电子显微镜和数学建模对细胞核染色质结构进行 3D 分析
- 批准号:
21K18234 - 财政年份:2021
- 资助金额:
$ 1.28万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for Challenging Research (Pioneering)
NMRによる蛋白質構造の協調的内部運動と機能制御相関解析
使用 NMR 进行蛋白质结构的协同内部运动和功能控制相关性分析
- 批准号:
20050022 - 财政年份:2008
- 资助金额:
$ 1.28万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
異方性スピン相互作用利用新規NMR法によるイオンチャネルの分子形態変化解析
使用各向异性自旋相互作用的新 NMR 方法分析离子通道中的分子形状变化
- 批准号:
19036016 - 财政年份:2007
- 资助金额:
$ 1.28万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
NMRによるmRNAcappingenzymeの構造変換過程の解析
NMR分析mRNA加帽酶的结构转化过程
- 批准号:
14580623 - 财政年份:2002
- 资助金额:
$ 1.28万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
DNA上での蛋白質相互作用を促進するHMGによるDNA変形の構造解析
HMG 促进 DNA 上蛋白质相互作用的 DNA 变形结构分析
- 批准号:
12034209 - 财政年份:2000
- 资助金额:
$ 1.28万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
クロマチン蛋白質MMGの機能発現機構の構造生物学的解析
染色质蛋白MMG功能表达机制的结构生物学分析
- 批准号:
99F00374 - 财政年份:2000
- 资助金额:
$ 1.28万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for JSPS Fellows
DNA上での蛋白質間相互作用を促進するHMGによるDNA変形の構造解析
HMG 促进 DNA 上蛋白质-蛋白质相互作用的 DNA 变形结构分析
- 批准号:
11160215 - 财政年份:1999
- 资助金额:
$ 1.28万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)














{{item.name}}会员




