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パターン認識蛋白質の構造機能解析

模式识别蛋白的结构和功能分析

基本信息

批准号：
13226091
负责人：
川畑俊一郎
金额：
--
依托单位：
Kyushu University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (C)
财政年份：
2001
资助国家：
日本
起止时间：
2001 至无数据
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-13226091/
关键词：
パターン認識カブトガニレクチンアセチル基 X線結晶構造解

项目摘要

パターン認識タンパク質は、感染微生物の表層成分、例えぱ、リポ多糖、ペプチドグリカン、リポテイコ酸、β-グルカンなどがつくりだす分子パターンを認識するものと考えられている。本研究の目的は、パターン認識タンパク質の構造と機能の解明により、パターン認識という魅惑的な概念の本質へ迫ることである。タキレクチン5は、構造的に単純なアセチル基を標的としている。なぜ自己にも存在する糖を標的にして非自己を認識できるのだろうか。本年度、X線結晶解析(解像度2Å)に基づきタキレクチン5Aの構造と機能が明らかになった。269アミノ酸残基からなるタキレクチン5Aは、全体的には34Åx36Åx53Åの卵型でA, B, Pの3つのドメインで構成されていた。C末端側ドメインであるドメインPは、3つのαヘリックスと2本ストランドの逆平行β-シートから成り、ジスルフィド結合で安定化されている。ドメインPは、タキレクチンの機能ドメインであり、リガンド結合部位とカルシウム結合部位を含んでいる。漏斗状のリガンド結合部位ポケットの壁は、3つのTyr残基の芳香環とひとつのHisのイミダゾール環から形成され、さらにポケットの底にはAla側鎖のメチル基が存在する。そのためポケット内が疎水的環境となり、リガンドであるGlcNAcの2位N-アセチル基のメチル基との疎水相互作用を効果的なものにしている。一方では、これらTyr残基の水酸基はすべてポケットの入り口に配向してN-アセチル基の窒素とカルボニル酸素と水素結合している。Arg218とCys219の間のペプチド結合は、通常は見られないcis結合であり、その結果、鋭角なターン構造となってcis-ペプチド結合のNH基がN-アセチル基のカルボニル酸素と強い水素結合を形成することを可能にしていると考えられる。したがって、このcis-ペプチド結合がアセチル基に対する特異性に大きく寄与していることが判明した。

For example, the surface composition of infectious microorganisms, such as polysaccharide, polysaccharide, acid, beta-polysaccharide, etc., can be recognized. The purpose of this study is to understand the structure and function of the concept of charm. 5. The structure of the structure is pure and simple. I'm not sure if I'm going to be able to do that. This year, X-ray crystallographic analysis (resolution 2) is based on the structure and function of X-ray crystallographic analysis 5A. The 269 amylose acid residues of Karantarukukechin 5A, and the entire 34 x36 x53 ovate form of A, B, and P are composed of 3. C-terminal side of the line, 3 α, 2 α, 3, α, The function of the interface is to connect the interface to the interface. The funnel-shaped binding site has a wall, a Tyr residue has an aromatic ring, and a Tyr residue has an aromatic ring. The 2-position N-base of GlcNAc and the interaction between GlcNAc and GlcNAc result in the interaction between GlcNAc and GlcNAc. The amino acid group of the Tyr residue in one of the four groups is bound to the amino acid group of the N-amino acid group. Arg218 and Cys219 are bound to each other at intervals, usually by cis-binding, resulting in acute structures, cis-binding, N-binding, and N-binding. The specificity of the cis-base pair is very high.