Regulation von G6PDH-Isoformen in Höheren Pflanzen

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In Pflanzen findet man G6PDH-Isoenzyme im Cytosol und in Plastiden [1]. Wie eine Stammbaumanalyse zeigte, spalten plastidäre G6PD-Isoformen in Höheren Pflanzen in zwei Klassen (P1 und P2) auf [2]. Das rekombinante P2-Enzym aus Kartoffel zeigt im Vergleich mit den beiden anderen (cytosolische G6PDH und P1) einen wesentlich höheren KiWert für NADPH, was eine besondere Rolle in heterotophen Geweben oder entsprechenden Stoffwechselsituationen vermuten läßt [3]. Neue, den beiden anderen Isoformen zugrunde liegende Regulationsmechanismen konnten wir bereits aufklären: Die cytosolische G6PDH-Aktivität wird vorwiegend auf transkriptionaler Ebene durch Hexokinase-vermitteltes "sugar sensing" [4,5] reguliert, das P1-Enzym unterliegt (neben der Redoxregulation) im Dunkeln eienr weiteren kovalenten Modifikation auf posttranslationaler Ebene (De/Phosphorylierung in Abhängigkeit vom stromalen Redoxstatus). Durch welche Effektoren das P2-Enzym stimuliert wird ist noch weitgehend unbekannt. In der Vergangenheit hat die Analyse transgener Pflanzen gezeigt, daß stark gedrosselte cytosolische G6PDH-Aktivität in heterotrophen Geweben durch ein anderes Isoenzym kompensiert wird. Die Aufklärung der Phosphorylierung im P1-Enzym, die Regulation der P2-Isoform und weitere neue Ansätze mit transgenen Pflanzen werden Schwerpunkt der künftigen Untersuchungen sein.