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蛋白質構造変換酵素PPIaseによる遺伝子発現制御機構論の構築

蛋白质结构转换酶PPIase构建基因表达调控机制

基本信息

批准号：
07J00857
负责人：
佐藤塁
金额：
$ 1.79万
依托单位：
The University of Tokyo
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for JSPS Fellows
财政年份：
2007
资助国家：
日本
起止时间：
2007 至 2009
项目状态：
已结题

项目摘要

Fpr4によるピストンH2B-P106の異性化がどのようにして遺伝子発現制御に関与しているかについて考え、Fpr4がピストンH2AのバリアントHtz1と相互作用するという過去の知見から、Htz1が関係する反応系にピストン構造変換が寄与することを予想した。H2B-P106のすぐC末端側にはピストンH2Bだけが有するαヘリックス(H2BαC)が存在する。ラパマイシン感受性残基がH2BαCの一側面に規則的に位置していることから、このαヘリックスとHtz1に機能的な関連性があると予測した。そこで、H2BαC上の点変異とhtz1遺伝子破壊変異の二重変異による合成致死性を検定したところ、驚くべきことに合成致死性(または合成生育阻害性)を示す残基が、H2BαC上のラパマイシン感受性残基と完全に一致することがわかった。Htz1が組み込まれたヌクレオソームはゲノム上に10個に1個の割合で存在する。そして、その多くは遺伝子のプロモーター領域に存在し、転写制御に関わることが示唆されている。このことと、Fpr4のPPIase活性がrDNAサイレンシング反応に関わるという当研究室の過去の知見から、Fpr4によるH2B-P106の異性化反応とヒストンバリアントHtz1の両方が関与する分子機構として、rDNA領域上のHtz1局在制御が考えられた。そこで、Chromatin IPによりrDNA領域上のHtz1とH2Aの局在を観察した。H2B-P106A変異株では、野生株と比べて顕著なHtz1の局在低下が見られ、また逆にH2Aの局在上昇が見られた。この結果を踏まえ、Fpr4によるH2B-P106の異性化がヌクレオソーム中のHtz1とH2Aの交換反応を促進するというモデルを立てた

Fpr4 has been found to be related to the heteromorphization of H2B-P106, and Fpr4 has been found to be related to the heteromorphization of H2A and Htz1 interaction. H2B-P106 and H2BαC are present at the terminal. The sensitivity of H2B αC is determined by the correlation between the function of H2B αC and the position of H2B α C The dot difference on H2B αC and the double difference on H2B αC are identical to each other. The synthetic lethality is determined by the dot difference on H2B α C. The synthetic lethality is determined by the dot difference on H2B αC. The synthetic lethality is determined by the dot difference on H2B αC. Htz1 is a combination of 10 and 1. There is a lot of information in the field, and there is a lot of information in the field. The molecular structure of Fpr4 and H2B-P106 was studied in the laboratory. Htz1 and H2A on the rDNA domain are under investigation. H2B-P106A is different from wild plants. Htz1 is lower and H2A is higher. As a result, Fpr4 and H2B-P106 were heterogenized, and Htz1 and H2A were exchanged for each other.