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Contribution of electrostatic interaction to thermo-stabilization of proteins from hyperthermophile

Contribution of electrostatic interaction to thermo-stabilization of proteins from hyperthermophile
静电相互作用对超嗜热蛋白热稳定性的贡献
批准号:
20589003
负责人:
MATSUURA Yoshinori
金额:
$2.12万
依托单位国家:
日本
项目类别:
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
财政年份:
2008
资助国家:
日本
项目状态:
已结题
起止时间:
2008 至 2010

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项目成果

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Proteins from hyperthermophiles contain a lot of ionic residues compared to those from other sources growing in moderate environments. However, the contribution of ionic interaction to thermo-stability of the proteins remains to be clearly understood. The CutA1 protein from hyperthermophile, Pyrococcus horikoshii (PhCutA1) shows the highest denaturation temperature of nearly 150 oC. In this report, we investigated the thermo-stabilities of more than 50 PhCutA1 mutants (from ionic to non-ionic residues) to elucidate the contribution of the ionic interaction.
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会议论文
理論的に推定された静電相互作用のタンパク質熱安定化への寄与の検証:超好熱菌由来蛋白質PhCutAlの場合
验证理论估计的静电相互作用对蛋白质热稳定性的贡献:以超嗜热菌衍生的蛋白质 PhCutAl 为例
DOI: --
发表时间: 2011
期刊:
影响因子: --
作者: [松浦祥悟, 竹平美千代, 田中智之, 国島直樹, 油谷克英]
通讯作者: 油谷克英
大腸菌由来CutAl変異型の熱変性の熱力学的解析
大肠杆菌 CutAl 突变体热变性的热力学分析
DOI: --
发表时间: 2010
期刊:
影响因子: --
作者: [松浦祥悟, 他]
通讯作者:
大腸菌由来CutA1へのイオン性残基導入による熱安定性の変化
由于将离子残基引入大肠杆菌衍生的 CutA1 中而导致热稳定性发生变化
DOI: --
发表时间: 2009
期刊:
影响因子: --
作者: [松浦祥悟, 竹平美千代, George Makhatadze, Bagautdin Bagautdinov, 国島直樹, 油谷克英]
通讯作者: 油谷克英
DOI: 10.1074/jbc.m709116200
发表时间: 2008-05-23
期刊: JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY
影响因子: 4.8
作者: [Bagautdinov, Bagautdin, Matsuura, Yoshinori, Kunishima, Naoki]
通讯作者: Kunishima, Naoki
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