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Contribution of electrostatic interaction to thermo-stabilization of proteins from hyperthermophile
静电相互作用对超嗜热蛋白热稳定性的贡献
基本信息
- 批准号：20589003
- 负责人：
- 金额：$ 2.12万
- 依托单位：
- 依托单位国家：日本
- 项目类别：Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
- 财政年份：2008
- 资助国家：日本
- 起止时间：2008 至 2010
- 项目状态：已结题
- 来源：
- 关键词：
项目摘要
Proteins from hyperthermophiles contain a lot of ionic residues compared to those from other sources growing in moderate environments. However, the contribution of ionic interaction to thermo-stability of the proteins remains to be clearly understood. The CutA1 protein from hyperthermophile, Pyrococcus horikoshii (PhCutA1) shows the highest denaturation temperature of nearly 150 oC. In this report, we investigated the thermo-stabilities of more than 50 PhCutA1 mutants (from ionic to non-ionic residues) to elucidate the contribution of the ionic interaction.
与生长在温和环境中的其他来源的蛋白质相比，来自超嗜热菌的蛋白质含有大量的离子残基。然而，离子相互作用对蛋白质热稳定性的贡献仍有待于清楚地了解。来自超嗜热菌Pyrococcus horikoshii（PhCutA1）的CutA1蛋白显示出接近150 ℃的最高变性温度。在这份报告中，我们研究了超过50个PhCutA1突变体（从离子到非离子残基）的热稳定性，以阐明离子相互作用的贡献。
项目成果
期刊论文数量（0）
专著数量（0）
科研奖励数量（0）
会议论文数量（0）
专利数量（0）
理論的に推定された静電相互作用のタンパク質熱安定化への寄与の検証:超好熱菌由来蛋白質PhCutAlの場合
验证理论估计的静电相互作用对蛋白质热稳定性的贡献：以超嗜热菌衍生的蛋白质 PhCutAl 为例
- DOI：
- 发表时间：2011
- 期刊：
- 影响因子：0
- 作者：松浦祥悟;竹平美千代;田中智之;国島直樹;油谷克英
- 通讯作者：油谷克英
大腸菌由来CutA1へのイオン性残基導入による熱安定性の変化
由于将离子残基引入大肠杆菌衍生的 CutA1 中而导致热稳定性发生变化
- DOI：
- 发表时间：2009
- 期刊：
- 影响因子：0
- 作者：松浦祥悟;竹平美千代;George Makhatadze;Bagautdin Bagautdinov;国島直樹;油谷克英
- 通讯作者：油谷克英
Protein biotinylation visualized by a complex structure of biotin protein ligase with a substrate
- DOI：10.1074/jbc.m709116200
- 发表时间：2008-05-23
- 期刊：
- 影响因子：4.8
- 作者：Bagautdinov, Bagautdin;Matsuura, Yoshinori;Kunishima, Naoki
- 通讯作者：Kunishima, Naoki
Crystal structure of putative CutAl from Homo sapiens determined at 2.05 Å
推测来自智人的 CutAl 的晶体结构在 2.05 Å 处确定
- DOI：
- 发表时间：2008
- 期刊：
- 影响因子：0
- 作者：Bagautdinov B;et al.
- 通讯作者：et al.
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