Development of dosage form using elastin fragments by incorporation of β-amino acids

通过掺入 β-氨基酸，使用弹性蛋白片段开发剂型

• 批准号: 20590023
• 负责人: DOI Mitsunobu
• 金额: $ 1.66万
• 依托单位: Osaka University of Pharmaceutical Sciences
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
• 财政年份: 2008
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2008 至 2010
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-20590023/
• 关键词: 構造活性相関; βアミノ酸; CD; 結晶化; ゲル化; コアセルベーション; コラーゲン

Physicochemical properties of elastin fragment (EF) VAPGVG reflect those of elastin itself. We attempted to incorporations of β-amino acids to EF. In CD spectra, a positive Cotton observed at 220 nm was reversed to negative by incorporation of β-amino acids. This spectrum changes suggested β-amino acids caused the structural change f EF. On the other hand, the PVGVG repeating peptide (PVGVG)_4 shows no typical CD spectrum. The replacement Gly^3 of this 20mer with βGly lead a CD spectrum change indicating a structural formation. Moreover, X-ray analysis of Boc-Pro-Hyp-OMe shows the structural characteristics of this tripeptide resemble to those collagen model peptide.

弹性蛋白片段（EF）VAPGVG的理化性质反映了弹性蛋白本身的理化性质。我们尝试将β-氨基酸转化为EF。在CD光谱中，在220 nm处观察到的阳性Cotton通过掺入β-氨基酸而逆转为阴性。这种光谱变化表明，β-氨基酸引起EF的结构变化。而PVGVG重复肽（PVGVG）_4没有典型的CD谱。用βGly取代这个20聚体的Gly ^[3]导致CD光谱发生变化，表明结构形成。X-射线衍射分析表明，该三肽的结构特征与胶原蛋白模型肽相似。

项目成果

Crystal Structure of t-Butyloxycarbonyl-L-prolyl-L-hydroxyprolyl-glicinemethyl ester (Boc-Pro-Hyp-Gly-OMe).

叔丁氧羰基-L-脯氨酰-L-羟基脯氨酰-甘氨酸甲酯 (Boc-Pro-Hyp-Gly-OMe) 的晶体结构。

• 发表时间: 2010
• 期刊: Anal.Sci., X-Ray Structure Analysis Online
• 作者: Asano;A.
• 通讯作者: A.

ホームページ等。

主页等

(2010) Crystal Structure of t-Butyloxy- carbonyl-L-prolyl-L-hydroxyprolyl-glicine methyl ester (Boc-Pro-Hyp-Gly-OMe). Anal. Sci.

(2010) 叔丁氧基-羰基-L-脯氨酰-L-羟基脯氨酰-甘氨酸甲酯（Boc-Pro-Hyp-Gly-OMe）的晶体结构。

• 期刊: X-Ray Structure Analysis Online 26
• 作者: Asano A.;Imori K.;Sakaguchi N.;Doi M.
• 通讯作者: Doi M.