Analysis on the initiation complex and a DiaA-regulating factor

起始复合物和 DiaA 调节因子的分析

• 批准号: 20770139
• 负责人: KEYAMURA Kenji
• 金额: $ 2.75万
• 依托单位: Kyushu University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
• 财政年份: 2008
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2008 至 2009
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-20770139/
• 关键词: DNA複製; 複製開始複合体; タンパク質相互作用; 染色体DNA複製; 開始複合体; 大腸菌; 染色体DNA複製開始

In many cellular organisms, chromosomal replication initiation requires the regulated formation of dynamic higher-order complexes. E. coli DnaA-DiaA complexes form a specific multimer on oriC, resulting in DNA unwinding and DnaB helicase loading. DiaA, a DnaA-binding protein, directly stimulates the formation of ATP-DnaA multimers on oriC and ensures timely replication initiation. In this study, the structural model of DnaA-DiaA complex was determined. Moreover, a DiaA-regulating factor was searched.

在许多细胞生物中，染色体复制起始需要动态高阶复合物的调节形成。E. coli DnaA-DiaA复合物在oriC上形成特异性多聚体，导致DNA解旋和DnaB解旋酶加载。DiaA是一种DNA结合蛋白，直接刺激oriC上ATP-DnaA多聚体的形成，并确保及时的复制启动。本研究确定了DnaA-DiaA复合物的结构模型。此外，还寻找了DiaA调节因子。

项目成果

DiaA promotes the unwinding of oriC by directly stimulating the formation of ATP-DnaA-oriC complexes in E. coli.

DiaA 通过直接刺激大肠杆菌中 ATP-DnaA-oriC 复合物的形成来促进 oriC 解旋。

• 发表时间: 2008
• 作者: Keyamura;K. ほか
• 通讯作者: K. ほか

DiaA dynamics are coupled with changes in initial origin complexes leading to helicase.

DiaA 动力学与导致解旋酶的初始复合物的变化相结合。

• 发表时间: 2009
• 期刊: J. Biol. Chem. 284
• 作者: Keyamura;K.;Abe;Y.;Higashi;M.;Ueda;T.;Katayama;T.
• 通讯作者: T.

大腸菌の複製開始複合体形成におけるDiaA-DnaA相互作用メカニズムの解析

大肠杆菌复制起始复合物形成过程中 DiaA-DnaA 相互作用机制分析

• 发表时间: 2009
• 作者: 毛谷村賢司;東雅裕;片山勉
• 通讯作者: 片山勉

DiaA dynamics are coupled with change in initial origin complexes loading to helicase loading

DiaA 动力学与初始起始复合物负载到解旋酶负载的变化相结合

• 发表时间: 2009
• 期刊: Journal of Biological Chemistry 284
• 作者: Keyamura;et al.
• 通讯作者: et al.