Analysis on the initiation complex and a DiaA-regulating factor
Analysis on the initiation complex and a DiaA-regulating factor
起始复合物和 DiaA 调节因子的分析
批准号：
20770139
负责人：
KEYAMURA Kenji
金额：
$2.75万
依托单位：
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
财政年份：
2008
资助国家：
日本
项目状态：
已结题
起止时间：
2008 至 2009
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英文摘要
In many cellular organisms, chromosomal replication initiation requires the regulated formation of dynamic higher-order complexes. E. coli DnaA-DiaA complexes form a specific multimer on oriC, resulting in DNA unwinding and DnaB helicase loading. DiaA, a DnaA-binding protein, directly stimulates the formation of ATP-DnaA multimers on oriC and ensures timely replication initiation. In this study, the structural model of DnaA-DiaA complex was determined. Moreover, a DiaA-regulating factor was searched.
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DiaA promotes the unwinding of oriC by directly stimulating the formation of ATP-DnaA-oriC complexes in E. coli.
DiaA 通过直接刺激大肠杆菌中 ATP-DnaA-oriC 复合物的形成来促进 oriC 解旋。
DiaA 通过直接刺激大肠杆菌中 ATP-DnaA-oriC 复合物的形成来促进 oriC 解旋。
DOI：
--
发表时间：
2008
期刊：
影响因子：
--
作者：
[Keyamura, K. ほか]
通讯作者：
K. ほか
DiaA dynamics are coupled with changes in initial origin complexes leading to helicase.
DiaA 动力学与导致解旋酶的初始复合物的变化相结合。
DiaA 动力学与导致解旋酶的初始复合物的变化相结合。
DOI：
--
发表时间：
2009
期刊：
J. Biol. Chem. 284
影响因子：
--
作者：
[Keyamura, K., Abe, Y., Higashi, M., Ueda, T., Katayama, T.]
通讯作者：
T.
大腸菌の複製開始複合体形成におけるDiaA-DnaA相互作用メカニズムの解析
大肠杆菌复制起始复合物形成过程中 DiaA-DnaA 相互作用机制分析
大肠杆菌复制起始复合物形成过程中 DiaA-DnaA 相互作用机制分析
DOI：
--
发表时间：
2009
期刊：
影响因子：
--
作者：
[毛谷村賢司, 東雅裕, 片山勉]
通讯作者：
片山勉
DiaA dynamics are coupled with change in initial origin complexes loading to helicase loading
DiaA 动力学与初始起始复合物负载到解旋酶负载的变化相结合
DiaA 动力学与初始起始复合物负载到解旋酶负载的变化相结合
DOI：
--
发表时间：
2009
期刊：
Journal of Biological Chemistry 284
影响因子：
--
作者：
[Keyamura, et al.]
通讯作者：
et al.
Analysis of replication initiation systems regulated through the proteins-interacting domain of DnaA
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批准号：22770173
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项目类别：Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
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资助金额：$2.75万
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财政年份：2010
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负责人：KEYAMURA Kenji
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依托单位：
海外基金