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植物エンドサイトーシスの細胞膜切断を担う分子装置の同定とその育種利用

植物内吞作用中负责细胞膜裂解的分子装置的鉴定及其在育种中的应用

基本信息

批准号：
10J08869
负责人：
藤本優
金额：
$ 1.79万
依托单位：
The University of Tokyo
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for JSPS Fellows
财政年份：
2010
资助国家：
日本
起止时间：
2010 至 2012
项目状态：
已结题

项目摘要

昨年度までの研究成果により,陸上植物のエンドサイトーシス小胞形成においては,DRP1,DRP2という分子構造の異なる二種類のダイナミン様タンパク質が,細胞質側に陥入したピット様構造の根元に,直径60nmほどのリング状構造に重合し,次第にその直径を狭めていくことで最終的に細胞膜の切断を実行することを明らかにした.さらに,これらの重合には,方向性が存在することを発見した.これらの成果は,実際の生きた細胞内における細胞膜切断装置の微細構造や特性,そして作動メカニズムを初めて明らかにした研究であり,細胞生物学分野において,大変重要な価値を持つと考えられる.これらの知見を踏まえ,今年度はまずDRP1およびDRP2が,同一のリング状構造に重合するか否かを明らかにするため,両者の細胞膜上における詳細な局在パターンを比較した.この解析には,理化学研究所中野生体膜研究室で開発された多色での超解像観察が可能な共焦点レーザー顕微鏡(Super-resolution Confocal Live Imaging Microscope : SCLIM)を用いた.その結果,細胞膜上における両者のリング状シグナルはよく一致することが明らかになった.さらに,共免疫沈降法を用いて,DRP1とDRP2の分子間相互作用を解析すると,両者は細胞内において結合していることが分かった.これらの結果から,DRP1とDRP2は同一のリング状構造に重合することが示唆された.これまでに異なる分子種のダイナミン様タンパク質が同一の構造体に重合することを示した報告例はなく,これらの成果は,当該分野におけるこれまでの常識を覆す報告であり,大変重要な発見だと考えられる.

In the past year, the research results show that the molecular structure of terrestrial plants is different from that of DRP1, DRP2, DRP2, DRP1, DRP2, DRP1, DRP2, DRP2, DRP1, DRP2, DRP1, DRP2, DRP2, DRP1, DRP2, DRP1, DRP2, DRP3, DRP2, DRP2, DRP1, DRP2, DRP2, DRP3, DRP1, DR In this case, the directionality of the coincidence is not obvious. The results of this research are mainly related to the microstructural characteristics of cell membrane cutting devices in cells, the initial research of cell biology, and the important research of cell biology. This year, the DRP1 and DRP2 are the same, and the cell membrane is the same. In connection with this analysis, the Wild Membrane Laboratory of the Institute of Physical Chemistry has developed a multi-color super-resolution Live Imaging Microscope (SCLIM) that makes it possible to observe images. As a result, the cell membrane is divided into three groups: the first group is the first group, the second group is the third group, and the third group is the fourth group. In addition, co-immunoprecipitation method was used to analyze the molecular interaction between DRP1 and DRP2, and the intracellular interaction between DRP1 and DRP2 was analyzed. DRP1 and DRP2 are identical in structure. The results of this study are reported in the context of the overlap of molecular species with the same structure. The results of this study are reported in the context of the overlap of molecular species with the same structure.