Struktur und Funktion von Metalloproteinen des anaeroben CO-Metabolismus

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Der Nutzung von CO als Kohlenstoff- und Energiequelle liegen in Bakterien und Archaeen metallorganische Reaktionen zugrunde, die durch komplexe Metalloenzyme katalysiert werden. In Carboxydothermus hydrogenoformans wird die Oxidation von CO zu CO2 und die Ankopplung dieser Reaktion an die Reduktion von Protonen durch die Ni, Fe-abhängige CO-Dehydrogenase bzw. einen Komplex der CO-Dehydrogenase mit einer membranständigen Ni, Fe-abhängigen Hydrogenase katalysiert. Die Nutzung von CO als Kohlenstoffquelle erfolgt dagegen über das Ni, Fe-abhängige Enzym Acetyl-CoA Synthase, welches ebenfalls im Komplex mit einer CO2-reduzierenden CO-Dehydrogenase vorliegen kann. Die Synthese von Acetyl-CoA braucht zusätzlich das Corrinoid-Eisen-Schwefel-Protein, das als Methyldonor in der Reaktion fungiert. Im Rahmen einer Kooperation mit dem Lehrstuhl für Mikrobiologie, Universität Bayreuth, sollen die strukturellen Grundlagen der Mechanismen der enzymatischen Umsetzung von CO durch (i.) die anaerobe Ni, Fe-abhängige CO-Dehydrogenase, (ii.) die monomere und dimere Ni, Fe-abhängige Acetyl-CoA-Synthase, (iii.) das Corrinoid-Eisen-Schwefel-Protein und (iv.) ein CO-oxidierender, H2-produzierender membranständiger Enzymkomplex mit Hilfe der Röntgenstrukturanalyse untersucht werden. Die Kristallstruktur einer Ni, Fe-haltigen CO-Dehydrogenase konnte bereits im Rahmen der Kooperation mit atomarer Auflösung (d 1.2 Å) bestimmt werden, die Struktur der Acetyl-CoA-Synthase wurde mit einer Auflösung von 2.2 Å bestimmt.