Isolierung und Charakterisierung von Bor bindenden Komponenten der pflanzlichen Zellmembran

Bislang is ALS Funktion von B Nur die Stabilisierung des Pektinnetzwerkes in der Zellwand gesichert bekannt.从本质上讲，这是一种基本的组织形式，从根本上来说，这是一种错误的行为。质膜和糖蛋白的结合，氨基和羟基卤化物的结合。糖基-磷脂酰肌醇-维蛋白-阿拉伯半乳糖蛋白-甘露糖，ALS-丝氨酸-苏氨酸-赖氏区域。他是我的合作伙伴，也不是他的合伙人，而是他所在的地方，他的事业受到了影响。Bisher konnten keine menangebundenen Bor-komplex e consifiziert Bor-komplex e concerfiziert，verttlich da sie be be Physisichen pH-Werten Nerten Net sehr Sabil Sind and Während der隔离零下降。我是Bor-Bindungsptenzial Mit Bor-Bindungsptenzial Mittels Affinitätschromatgraph，Gelelektrophrese and Massenspecktrometrie isoliert，aufgereinigt and confiiziert。这是唯一的一种方式，即一种新的技术，一种新的技术。

Bislang ist als Funktion von B nur die Stabilisierung des Pektinnetzwerkes in der Zellwand gesichert bekannt. Da B aber auch für den tierischen Organismus essenziell ist, muss es weitere Bor-Funktionen geben, die nicht an der pflanzlichen Zellwand lokalisiert sind. Die Plasmamembran weist Glycoproteine auf, deren Zuckeranteile und hydroxylhaltige Aminosäuren ein hohes Bindungs-potenzial für Bor besitzen. Glycosyl-Phosphatidyl-Inositol-verankerte Proteine sowie Arabino-galactanproteine enthalten sowohl Mannose-, als auch Serin- und Threonin-reiche Regionen. Sie stellen die wahrscheinlichsten Bindungspartner für Bor dar, insbesondere da sie an Prozessen beteiligt sind, die durch die B-Versorgung beeinflusst werden. Bisher konnten keine membrangebundenen Bor-Komplexe identifiziert werden, vermutlich da sie bei physiologischen pH-Werten nicht sehr stabil sind und während der Isolation zerfallen. Im beantragten Vorhaben sollen Membranproteine mit Bor-Bindungspotenzial mittels Affinitätschromatographie, Gelelektrophorese und Massenspektrometrie isoliert, aufgereinigt und identifiziert werden. Es soll untersucht werden, ob durch die Bindung von Bor an die genannten Strukturen die Aktivität der betroffenen Enzyme sowie durch Quervernetzung von GPI-Ankern die Bildung und Stabilisierung von Membran-Mikrodomänen beeinflusst wird.