Konformationelle Dynamik in Peptiden und kleinen Proteinen (A08#)

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Die Proteinfaltung ist ein komplexer chemischer Prozess, in dem die lineare Information der Aminosäuresequenz in die dreidimensionale, biologisch aktive Struktur eines Proteins „übersetzt“ wird. Hauptgegenstand biophysikalischer Untersuchungen zur Proteinfaltung ist die Aufklärung der freien Energielandschaft des Faltungsprozesses, d.h. die Charakterisierung der Struktur und Dynamik aller am Faltungsvorgang beteiligter Intermediate und Übergangszustände. eine besondere Bedeutung spielt dabei der entfaltete Zustand, als Ausgangspunkt des Faltungsprozesses. Die Arbeitsgruppe hat sich in den letzten Jahren mit Untersuchungen zur Struktur und internen Dynamik von entfalteten Modellpolypeptidketten mit Hilfe von Triplet-Triplet Energietransfer (TTET) und Fluoreszenzresonanzenergietransfer (FRET) beschäftigt. Diese Untersuchungen sollen nun auf die Charakterisierung der Struktur und Dynamik kleiner Proteine ausgedehnt werden. Dabei sollen sowohl der entfaltete Zustand, transient populierte Faltungsintermediate und der native Zustand charakterisiert werden. Als Modellproteine dienen die Villin Headpiece Subdomäne und das Ca2+ bindende Protein Parvalbumin.