カルシウム／カルモデュリン依存性蛋白質燐酸化酵素藻の活性制御機構

藻类中钙/钙调蛋白依赖性蛋白磷酸化酶活性控制机制

• 批准号: 09670116
• 负责人: 木谷 隆子
• 金额: $ 1.92万
• 依托单位: Asahikawa Medical College
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
• 财政年份: 1997
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 1997 至 1998
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-09670116/
• 关键词: カルシウム; カルモデュリン; 脳; 蛋白質燐酸化酵素; 活性調節; キナーゼキナーゼカスケード; アイソフォーム; シグナル伝達

カルモデュリン依存性蛋白質燐酸化酵素IV(CaMキナーゼIV)は、カルシウムシグナル伝達による細胞機能の制御に関与する多機能性蛋白質燐酸化酵素の1つであり、その活性の調節は極めて重要である。これまでにCaMキナーゼIVを燐酸化して活性化するCaMキナーゼキナーゼを見出し、CaMキナーゼIVの活性がカルシウム/カルモデュリン/キナーゼ/キナーゼ・カスケードによって制御されている可能性を明らかにしてきたが、このカスケードによるCaMキナーゼIVの活性制御機構を中心に引き続き研究を進め、次のような研究成果を収めた。CaMキナーゼIVがCaMキナーゼキナーゼによって燐酸化される部位を燐酸化ペプチドの解析により決定し、N末端より196番目のスレオニンであることを明らかにした。CaMキナーゼIVを燐酸化して活性化するCaMキナーゼカスケードの上流酵素のCaMキナーゼキナーゼにアイソフォームが存在することを明らかにし、αアイソフォームに続いてもう1つのβアイソフォームについてもラットの脳から精製し、cDNAをクローニングし、特異抗体を調製した。これらを用いて、αとβの2つのアイソフォームの性質や一次構造、脳内部位分布を比較検討した。CaMキナーゼキナーゼの組み換え酵素を用いて基質特異性を調べ、CaMキナーゼIVのスレオニン196とCaMキナーゼIのスレオニン177を特異的に燐酸化することを明らかにした。CaMキナーゼIVをカルシウム/カルモデュリンとインキュベートするとCaMキナーゼキナーゼによって燐酸化を受けにくいフォームの酵素に変換されることを明らかにし、CaMキナーゼカスケードの新しい制御の可能性を示した。

A multifunctional protein phosphorylase IV(CaM IV) plays an important role in the regulation of cell function and the regulation of its activity. Therefore, the phosphorylation and activation of CaM IV has been revealed, the possibility that the activity of CaM IV can be controlled by a kalistem/kalistem/q/q CaM CaM is phosphorylated and activated, and CaM is phosphorylated and activated. A comparative study of the properties of the primary structure and the distribution of the internal parts of the structure is carried out. CaM is the most important enzyme in the world. CaM

项目成果

S.Okuno: "Purification and Characterization of Ca^<2+>/Calmodulin-Dependent Protein Kinase Kinase β from Rat Cerebellum" J.Biochem. 121(1). 155-160 (1997)

S.Okuno：“来自大鼠小脑的Ca 2+ /钙调蛋白依赖性蛋白激酶激酶β的纯化和表征”J.Biochem.121(1)(1997)。

奥野幸子: "蛋白質・核酸・酵素" 共立出版, 6 (1997)

奥野幸子：“蛋白质、核酸和酶”Kyoritsu Shuppan，6 (1997)