脳のカルシウム/カルモデュリン/キナーゼ/キナーゼ・カスケード

脑钙/钙调蛋白/激酶/激酶级联

基本信息

  • 批准号:
    08270202
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 1.28万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
  • 财政年份:
    1996
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    1996 至 无数据
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

脳にはカルシウム/カルモデュリン依存性の多機能性蛋白質燐酸化酵素(CaMキナーゼ)として、CaMキナーゼII、IV、Iの3種類の酵素が知られており、このうちCaMキナーゼIVとIは上流のカルシウム/カルモデュリン依存性の蛋白質燐酸化酵素(CaMキナーゼキナーゼ)によって燐酸化されて活性化されることが明らかになっている。本研究課題ではこのカルシウム/カルモデュリン/キナーゼ/キナーゼ・カスケードを研究し次のような研究成果をあげた。1.ラットのカルシウム/カルモデュリン依存性蛋白質燐酸化酵素(CaMキナーゼ)IVのcDNAを昆虫細胞や大腸菌で発現して得た多量の精製酵素を用いて酵素の基本的な性質を明らかにした。2.CaMキナーゼIVを燐酸化して著明に活性化する上流のCaMキナーゼキナーゼ(α)のcDNAをラットの脳からクローニングし、そのヌクレオチド配列を決めた。3.ラットの脳にCaMキナーゼキナーゼのアイソフォーム(β)が存在することを見い出し、精製してその性質を調べた。4.CaMキナーゼキナーゼαの特異抗体を調製し、酵素の脳内分布を免疫組織化学的に調べた。5.CaMキナーゼキナーゼによるCaMキナーゼIVの活性化は、CaMキナーゼIVのN末端から196番目のスレオニン(スレオニン-196)の燐酸化によるものであることを明らかにし、またCaMキナーゼキナーゼαは多数の燐酸化サイトを持つCaMキナーゼIVのスレオニン-196のみしか燐酸化しない基質特異性の高い蛋白質燐酸化酵素であることを明らかにした。6.CaMキナーゼキナーゼによってスレオニン-196を燐酸化されて活性化されたCaMキナーゼIVは、その後カルシウムイオン濃度が低下すると自分のセリン-332を自己燐酸化してカルシウム/カルモデュリン依存性の活性を完全に失うことを見い出した。
Three types of enzymes, namely, CaM (II), CaM (IV), and CaM (I), which are multifunctional protein phosphorylases dependent on protein phosphorylation, are identified and phosphorylated. This research topic includes the following research results: 1. The cDNA of CaM IV was found in insect cells and Escherichia coli, and a large number of purified enzymes were used. The basic properties of the enzymes were revealed. 2. Phosphorylation of CaM gene IV is activated. The cDNA of CaM gene (α) is divided into two parts: phosphorylation and phosphorylation. The sequence of CaM gene is determined. 3. The quality of CaM is not stable, and the quality of CaM is not stable. 4. The modulation of specific antibodies against CaM and the distribution of enzymes in the tissues were studied by immunohistochemistry. 5. CaM 6. Phosphorylation of CaM-196, activation of CaM-IV, and post-phosphorylation of CaM-332, complete loss of CaM-IV/CaM-196-dependent activity.

项目成果

期刊论文数量(32)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
A.Shimomura: "Calmodulin-dependent Protein kinase II Potentiates Transcriptional Activation through Activating Transcription Factor 1 but Not cAMP Response Element-binding Protein" J.Biol.Chem.271・30. 17957-17960 (1996)
A.Shimomura:“钙调蛋白依赖性蛋白激酶 II 通过激活转录因子 1 而不是 cAMP 响应元件结合蛋白来增强转录激活”J.Biol.Chem.271·30 (1996)。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
石田敦彦: "Clinical Neuroscience" 中外医学社, 4 (1996)
石田敦彦:《临床神经科学》中外医学社,4(1996)
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
R.Sugai: "Molecular Cloning of a Novel Protein Containing the Association Domain of Calmodulin-Dependent Protein Kinase II" J.Biochem.120・4. 773-779 (1996)
R.Sugai:“含有钙调蛋白依赖性蛋白激酶 II 关联结构域的新型蛋白质的分子克隆”J.Biochem.120・4(1996)。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
H.Fujisawa: "ELSEVIER." Integrative and Molecular Approach to Brain Function, 4 (1996)
H.Fujisawa:“爱思唯尔。”
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
A.Ishida: "Evidence that autophosphorylation at Thr-286/Thr-287 is required for full activation of calmodulin-dependent protein kinase II" Biochim.Biophys.Acta. 1311. 211-217 (1996)
A.Ishida:“有证据表明,Thr-286/Thr-287 处的自磷酸化是钙调蛋白依赖性蛋白激酶 II 完全激活所必需的”Biochim.Biophys.Acta。
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知道了