STRUCTURAL FEATURES OF KERATIN AND RELATED INTERMEDIATE FILAMENTS
角蛋白及相关中间丝的结构特征
基本信息
- 批准号:3747970
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- 金额:--
- 依托单位:
- 依托单位国家:美国
- 项目类别:
- 财政年份:
- 资助国家:美国
- 起止时间:至
- 项目状态:未结题
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- 关键词:
项目摘要
The structure, function and expression of the kertin intermediate
filaments of human and mouse skin, and the related intermediate filament
proteins of other cell types, are being investigated. These studies are
designed to understand the structural features that determine how the rod
domains of the chains pack to form the filament core. We have used
cross-linking studies to determine molecular lengths and the nearest
neighbor molecular alignments in the filaments. An assay involving
synthetic peptides has been designed to explore the features of the
filament models. The glycine-rich end domains of especially the keratin
1/10 filaments of epidermal cells are unique in biology. We believe
these organize into a glycine-loop configuration. Current studies are
designed to determine how these are packed and how they might interact
with other macromolecules coexpressed in epidermal tissues. The glycine-
loop sequences on the human keratin 10 chain are extraordinarily
polymorphic in size and sequence. Using genomic clones to the human
keratin chains 1 and 10, transgenic mice have been constructed to examine
the expression characteristics of the genes as well as to probe in vivo
the likely functions of the various portions of the chains, such as rod
domain segments and glycine-rich end domains.
kertin中间体的结构、功能和表达
人和小鼠皮肤的细丝,以及相关的中间细丝
其他细胞类型的蛋白质正在研究中。 这些研究是
旨在了解决定杆如何工作的结构特征
链域堆积形成细丝芯。 我们已经用过
交联研究以确定分子长度和最近的
细丝中的相邻分子排列。 一项检测涉及
合成肽的设计旨在探索其特征
灯丝模型。 特别是角蛋白的富含甘氨酸的末端结构域
1/10的表皮细胞细丝在生物学上是独一无二的。 我们相信
它们组织成甘氨酸环结构。 目前的研究是
旨在确定它们的包装方式以及它们如何相互作用
与表皮组织中共表达的其他大分子。 甘氨酸-
人类角蛋白 10 链上的环序列非常特殊
大小和序列多态性。 将基因组克隆用于人类
角蛋白链 1 和 10,已构建转基因小鼠来检查
基因的表达特征以及体内探测
链条各部分的可能功能,例如杆
结构域片段和富含甘氨酸的末端结构域。
项目成果
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