STRUCTURAL FEATURES OF KERATIN AND RELATED INTERMEDIATE FILAMENTS

角蛋白及相关中间丝的结构特征

基本信息

项目摘要

The structure, function and expression of the kertin intermediate filaments of human and mouse skin, and the related intermediate filament proteins of other cell types, are being investigated. These studies are designed to understand the structural features that determine how the rod domains of the chains pack to form the filament core. We have used cross-linking studies to determine molecular lengths and the nearest neighbor molecular alignments in the filaments. An assay involving synthetic peptides has been designed to explore the features of the filament models. The glycine-rich end domains of especially the keratin 1/10 filaments of epidermal cells are unique in biology. We believe these organize into a glycine-loop configuration. Current studies are designed to determine how these are packed and how they might interact with other macromolecules coexpressed in epidermal tissues. The glycine- loop sequences on the human keratin 10 chain are extraordinarily polymorphic in size and sequence. Using genomic clones to the human keratin chains 1 and 10, transgenic mice have been constructed to examine the expression characteristics of the genes as well as to probe in vivo the likely functions of the various portions of the chains, such as rod domain segments and glycine-rich end domains.
kertin中间体的结构、功能和表达 人和小鼠皮肤的细丝,以及相关的中间细丝 其他细胞类型的蛋白质正在研究中。 这些研究是 旨在了解决定杆如何工作的结构特征 链域堆积形成细丝芯。 我们已经用过 交联研究以确定分子长度和最近的 细丝中的相邻分子排列。 一项检测涉及 合成肽的设计旨在探索其特征 灯丝模型。 特别是角蛋白的富含甘氨酸的末端结构域 1/10的表皮细胞细丝在生物学上是独一无二的。 我们相信 它们组织成甘氨酸环结构。 目前的研究是 旨在确定它们的包装方式以及它们如何相互作用 与表皮组织中共表达的其他大分子。 甘氨酸- 人类角蛋白 10 链上的环序列非常特殊 大小和序列多态性。 将基因组克隆用于人类 角蛋白链 1 和 10,已构建转基因小鼠来检查 基因的表达特征以及体内探测 链条各部分的可能功能,例如杆 结构域片段和富含甘氨酸的末端结构域。

项目成果

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