PLANT CELL WALL CROSS LINKING VIA HYDROXYCINNAMIC ACIDS
通过羟基肉桂酸交联植物细胞壁
基本信息
- 批准号:6120991
- 负责人:
- 金额:$ 0.18万
- 依托单位:
- 依托单位国家:美国
- 项目类别:
- 财政年份:1999
- 资助国家:美国
- 起止时间:1999-03-01 至 2000-02-29
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
E. coli thioredoxin (Trx) is a general protein disulfide
reductant. The Trx active site, at the N-terminus of an ?-helix,
consists of Cys-Gly-Pro-Cys. The enzyme converts between dithiol and
disulfide redox states. The first thiol (Cys32) has a depressed pKa
relative to a typical protein thiol. This pKa can be measured by
observing the titration of the C?H and C?H of Cys32 using a 2QF-COSY
experiment. We have generated Trx mutants that have perturbed active
site disulfide reduction potentials. pH titration of reduced mutant
thioredoxins monitored by fluorescence suggest altered pKa's for
Cys32. Two-dimensional 1H-NMR (2QF-CSY) of these mutants will allow
accurate determination of Cys32 pKa. Physical chemistry suggests that
a lower pKa will correlate with a higher (more positive) reduction
potential due to stabilization of the dithiol form of Trx.
大肠杆菌硫氧还蛋白 (Trx) 是一种通用蛋白质二硫化物
还原剂。 Trx 活性位点,位于 α-螺旋的 N 末端,
由 Cys-Gly-Pro-Cys 组成。 该酶在二硫醇和
二硫化物氧化还原态。 第一个硫醇 (Cys32) 的 pKa 降低
相对于典型的蛋白质硫醇。 该 pKa 可以通过以下方式测量
使用 2QF-COSY 观察 Cys32 的 C?H 和 C?H 的滴定
实验。 我们已经产生了 Trx 突变体,扰乱了活性
位点二硫化物还原电位。 还原突变体的pH滴定
荧光监测的硫氧还蛋白表明 pKa 发生了改变
半胱氨酸32。 这些突变体的二维 1H-NMR (2QF-CSY) 将允许
准确测定Cys32 pKa。 物理化学表明
较低的 pKa 与较高(更积极)的减少相关
由于 Trx 的二硫醇形式的稳定化而具有潜力。
项目成果
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