SULFUR K EDGE SPECTROSCOPY OF MO S COMPLEXES

MO 配合物的硫 K 边光谱

• 批准号: 6586800
• 负责人: MELVIN P KLEIN
• 金额: $ 14.32万
• 依托单位: STANFORD UNIVERSITY
• 依托单位国家: 美国
• 财政年份: 2002
• 资助国家: 美国
• 起止时间: 2002-03-01 至 2003-02-28
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://reporter.nih.gov/project-details/6586800
• 关键词: biological products; biomedical resource; proteins; spectrometry; structural biology

We propose to examine the two Ni centers of carbon monoxide dehydrogenase enzyme from Clostridium thermoacticum independently using Ni and Co K-edge EXAFS. This study is made possible by the recent discovery that treatment of the enzyme with 1,10-phenanthroline removes the Ni from only one of the two NiFe centers. Previous EXAFS work on this enzyme has not led to a unique structural determination of the NiFe clusters because the two Ni sites are not spectroscopically distinguishable. We should be able to determine the structure of one site using Ni K-edge EXAFS of the phenanthroline treated enzyme, and the structure of the other site using Co K-edge EXAFS of the Co substituted phenanthroline treated enzyme.

我们建议检查一氧化碳的两个镍中心 独立地来自嗜热梭菌的脱氢酶 使用 Ni 和 Co K 边缘 EXAFS。 这项研究的实现是由于 最近发现用 1,10-菲咯啉处理酶 仅从两个 NiFe 中心之一去除 Ni。 以前的 EXAFS 对这种酶的研究并未导致独特的结构确定 NiFe簇，因为两个Ni位点不是 光谱上可区分。 我们应该能够确定 使用菲咯啉的 Ni K 边缘 EXAFS 得到一个位点的结构 处理过的酶，以及使用 Co K-edge 的其他位点的结构 Co 取代的菲咯啉处理的酶的 EXAFS。