LOW TEMPERAT NMR MEASURE OF EPITOPES DISPLAY ON INTACT ORIENTED PHAGE, FD: AIDS

完整定向噬菌体上表位显示的低温 NMR 测量，FD：艾滋病

• 批准号: 6592514
• 负责人: STANLEY J OPELLA
• 金额: $ 17.24万
• 依托单位: UNIVERSITY OF PENNSYLVANIA
• 依托单位国家: 美国
• 财政年份: 2002
• 资助国家: 美国
• 起止时间: 2002-05-31 至 2003-05-30
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://reporter.nih.gov/project-details/6592514
• 关键词: biological products; biomedical resource; nuclear magnetic resonance spectroscopy; proteins; structural biology; technology /technique; virus

New methods for protein structure determination are being applied to membrane proteins. These proteins represent 30% of the proteins encoded by the human genome. Therefore a method to solve the structures of this important class of proteins will provide insight into their biological functions. The complete resolution of the spectral parameters of the fd and pf1 viral coat proteins in lipid bilayers was accomplished using solid-state NMR. The method of structure determination by solid-state NMR requires that the spectral parameters for analysis be resolved and assigned. The methods of two and three-dimensional NMR spectroscopy applied to the spin interactions present in immobilized proteins are demonstrated on these two proteins to further the development of the structure method. 15N chemical shift anisotropy (CSA), 1H CSA and 15N-1H dipolar couplings were measured for all of the sites in the fd coat protein. The tabulation of these orientation dependent spin interactions provides the data set for the structure determination by solid-state NMR.

蛋白质结构测定的新方法正在应用 到膜蛋白。 这些蛋白质代表了30%的蛋白质 由人类基因组编码。 因此，一种解决 这类重要蛋白质的结构将为我们提供 它们的生物学功能。 彻底解决 脂质中fd和pf 1病毒外壳蛋白的光谱参数 使用固态NMR完成双层。 的方法 通过固态NMR的结构测定要求光谱 解析并分配分析参数。 两个人的方法 和三维核磁共振光谱应用于自旋 固定化蛋白质中存在的相互作用在这些 两种蛋白质的结构方法的进一步发展。 15N 化学位移各向异性（CSA），1H CSA和15 N-1H偶极耦合 对FD外壳蛋白中的所有位点进行测量。 的 这些取向相关自旋相互作用的列表提供了 固态NMR结构测定的数据集。